Структурата на имуноглобулините. Класове имуноглобулини

Човешката лимфна система изпълнява редица важни защитни функции, които предотвратяват развитието на патогенни микроорганизми или вируси в течна среда, клетки и тъкани. За хуморалния имунитет, В-лимфоцитите отговарят, които при по-нататъшно съзряване синтезират имуноглобулини (Ig). Структурата на тези вещества ви позволява да намирате, маркирате и унищожавате антигените, които са влезли в тялото. Какви са характеристиките на молекулите?

Плазмени клетки

Всички лимфни клетки на човешкото тяло се разделят на две големи групи: Т-лимфоцити и В-лимфоцити. Първите са отговорни за клетъчния имунитет, абсорбиращи антигени в процеса на фагоцитоза. Втората задача е синтезирането на специфични антитела - хуморален имунитет.

В-лимфоцитите се определят във вторичните лимфоидни органи (лимфни възли, далак) и след това образуват популация от плазмоцити, наречени също плазмени клетки. След това те мигрират към червения костен мозък, лигавиците и тъканите.

Плазмените клетки достигат големи размери (до 20 μm), оцветени базофилни, т.е. виолетови с багрила. В центъра на тези клетки е голямо ядро ​​с характерни бучки хетерохроматин, които приличат на спиците на колелото.

Цитоплазмата оцветява по-леко от ядрото. В него се помещава мощен транспортен център, състоящ се от ендоплазменен ретикулум и апарат "Голджи". AG се развива доста силно, формирайки така наречения ярък вътрешен двор на клетката.

Всички тези структури са насочени към синтеза на антитела, които са отговорни за хуморалния имунитет. Структурата на имуноглобулиновата молекула има свои собствени характеристики, така че е важно тези структури да се развиват постепенно и качествено по време на синтеза.

Всъщност, за тази цел е разработена такава гъста мрежа от EPS и Golgi апарати. Също така, генетичният апарат на плазмоцитите, обвит в ядрото, е насочен предимно към синтеза на протеини на антитела. зрял плазмени клетки са пример за висока степен на решителност, така че рядко се разделят.

Структура на антитела от имуноглобулин

Тези високо специализирани молекули са гликопротеини, тъй като те имат протеинова и въглехидратна част. Интересуваме се от скелета на имуноглобулините.

Молекулата се състои от 4 пептидни вериги: две тежки вериги (Н-вериги) и два бели дробове (L-вериги). Те са свързани една с друга с помощта на дисулфидни връзки и в резултат на това можем да наблюдаваме формата на молекула, приличаща на прашка.

Структурата на имуноглобулините е насочена към съединение с антигени, използвайки специфични Fab фрагменти. В свободните краища на "прашката", всяко такова място се формира от два променливи домена: един от тежкия и един от леката верига. Рамката е постоянен домейн (3 на всеки тежък и един на леките вериги).

Мобилността на променливите краища на имуноглобулина се осигурява от присъствието на шарнирен участък на мястото, където се образува дисулфидната връзка между двете Н вериги. Толкова много опростява процеса на взаимодействие на антиген-антитялото.

Третият край на молекулата, който не взаимодейства с чужди молекули, остава непроследен. Той се нарича Fc регион и е отговорен за прикрепването на имуноглобулина към мембраните на плазмоцитите и други клетки. Между другото, леките вериги могат да бъдат от два типа: kappa (kappa) и lambda (lambda). Те са взаимосвързани с дисулфидни връзки. Също така има пет вида тежки вериги, според които се класифицират различни видове имуноглобулини. Това е алфа - (алфа), делта - (делта), епсилон - (epsilon), гама - (гама) mu - (mu) от веригата.

Някои антитела са способни да образуват полимерни структури, които са стабилизирани чрез допълнителни J-пептиди. Така се формират димери, тримери, тетрамери или пентомери на Ig от определен тип.

Друга допълнителна S-верига е характерна за секреторните имуноглобулини, чиято структура и биохимия позволяват да функционират в лигавиците на устната кухина или червата. Тази допълнителна верига предотвратява унищожаването на молекулите на антитялото чрез естествени ензими.

Структура и класове имуноглобулини

Разнообразието от антитела в нашето тяло определя вариабилността на функциите на хуморален имунитет. Всеки клас Ig има свои собствени отличителни характеристики, според които не е трудно да се отгатне тяхната роля в имунната система.

Структурата и функцията на имуноглобулините директно зависят една от друга. На молекулярно ниво те се различават в аминокиселинната последователност на тежката верига, видовете, които вече споменахме. Ето защо се различават 5 вида имуноглобулини: IgG, IgA, IgE, IgM и IgD.

Характеристики на имуноглобулин G

IgG не образува полимери и не е вграден в клетъчните мембрани. Съставът на молекулите разкрива наличието на гама-тежка верига.

Отличителна черта на този клас е фактът, че само тези антитела могат да проникнат през него плацентна бариера и да образува имунната защита на ембриона.

IgG е 70-80% от всички серумни антитела, така че молекулите лесно се откриват чрез лабораторни методи. В кръвта средното съдържание на този клас е 12 g / l, като този показател обикновено достига до 12-годишна възраст.

Структурата на имуноглобулин G ви позволява да изпълнявате следните функции:

1. Неутрализиране на токсините.
2. Опронизиране на антигени.
3. Стартирането на комплемент-медиирана цитолиза.
4. Представяне на антигена на убийствени клетки.
5. Предоставяне на имунитет на новороденото.

Имуноглобулин А: функции и функции

Този клас антитела се среща в две форми: серум и секретор.

В кръвния серум IgA е 10-15% от всички антитела и средното му количество е 2.5 g / l до 10 години.

Ние се интересуваме повече от секреторната форма на имуноглобулин А, тъй като около 60% от молекулите от този клас антитела са концентрирани в лигавиците на тялото.

Структурата на имуноглобулин А също се различава в неговата променливост поради наличието на J-пептида, който може да участва в образуването на димери, тримери или тетрамери. Поради това един такъв комплекс от антитела е способен да свързва голям брой антигени.

По време на образуването на IgA, друг компонент, S-протеин, е прикрепен към молекулата. Основната му задача е да защити целия комплекс от разрушителния ефект на ензимите и другите клетки на човешката лимфна система.

Имуноглобулин А се намира в лигавиците на стомашно-чревния тракт, на пикочо-половата система и на дихателните пътища. Молекулите на IgA обгръщат антигенни частици, като по този начин се предотвратява прилепването им към стените на кухи органи.

Функциите на този клас антитела са, както следва:

1. Неутрализиране на антигени.
2. Те са първата бариера сред всички молекули на хуморален имунитет.
3. Опробирайте и маркирайте антигени.

Имуноглобулин М

Представители на IgM клас се отличават с големите молекулни размери, тъй като техните комплекси са пентамери. Цялата структура се поддържа от J-протеина, а рамката на молекулата е тежка не-тип вериги.

Пентамерната структура е характерна за секреторната форма на този имуноглобулин, но има и мономери. Последните са прикрепени към мембраните на В-лимфоцитите, като по този начин помагат на клетките да откриват патогенни елементи в телесните течности.

Само 5 - 10% е IgM в кръвния серум, а средното му съдържание не надвишава 1 g / l. Антителата от този клас са най-древните в еволюционния план и се синтезират само от В-лимфоцити и техните предшественици (плазмоцитите не са способни на това).

Броят на антителата М се увеличава при новородени, като. това е фактор за интензивна секреция на IgG. Подобно стимулиране влияе положително върху развитието на имунитета на бебето.

Структурата на имуноглобулин М не позволява проникване през плацентарните бариери, така че откриването на тези антитела във феталните течности става сигнал за нарушение на метаболитните механизми, инфекция или плацентарна аномалия.

Функции на IgM:

1. Неутрализирането.
2. Зация.
3. Активиране на цитолизата, зависима от комплемента.
4. Образуване на имунитет на новороденото.

Характеристики на имуноглобулин D

Този тип антитела е изследван доста, така че тяхната роля в организма не е напълно разбрана. Има IgD само под формата на мономери, в серума тези молекули не са повече от 0,2% от всички антитела (0,03 g / l).

Основната функция на имуноглобулин D е приемането в мембраната на В-лимфоцити, но само 15% от цялата популация от тези клетки имат IgD. Антителата се свързват с Fc-края на молекулата, а тежките вериги са в клас делта.

Структура и функция на имуноглобулин Е

Този клас е незначителна част от всички серумни антитела (0.00025%). IgE, един и същ реагент, имат висока цитофилност: мономерите на тези имуноглобулини се прикрепят към мембраните на мастоцитите и базофилите. Като резултат, IgE влияе върху производството на хистамин, което води до развитие на възпалителни реакции.

В структурата на имуноглобулин Е, присъстват тежки вериги от епсилон тип.

Поради малкото количество тези антитела са много трудни за откриване чрез лабораторни методи в кръвния серум. Повишеният IgE е важен диагностичен признак на алергични реакции.

данни

Структурата на имуноглобулините влияе пряко върху техните функции в тялото. Хуморалният имунитет играе важна роля за поддържането на хомеостазата, така че всички антитела трябва да работят ясно и гладко.

Съдържанието на всички класове Ig е строго дефинирано за хората. Всички промени, отбелязани в лабораторията, могат да бъдат оправдание за развитието на патологични процеси. Това е, което лекарите използват в своята практика.