Регулиране на ензимната активност и техните методи

Като единица жива материя, функционираща като комплекс от отворени биосистеми, клетката непрекъснато обменя вещества и енергия с външната среда. За поддържане на хомеостазата в нея има група от специални вещества с протеинова природа - ензими. Структурата, функциите и регулирането на ензимната активност се изследват от специален отрасъл на биохимията, наречен ензимология. В тази статия, на конкретни примери, ще разгледаме различни механизми и методи за регулиране на ензимната активност, присъщи на по-високите бозайници и хора.

Необходими условия за оптимална ензимна активност

Биологично активните вещества, които избират селективно както при реакциите на асимилация, така и при разцепването, показват своите каталитични свойства в клетките при определени условия. Например, важно е да разберете коя част от клетката изтича химически процес, в която участват ензимите. Поради разделянето на отделенията (цитоплазменото делене на секции) се срещат антагонистични реакции в различните части и органоиди.

По този начин, синтеза на протеини се извършва в рибозомите и тяхното разделяне - в хиалоплазмата. Cellular регулиране активността на ензими, които катализират биохимични реакции срещу не само осигурява оптимална скорост на потока на метаболизма, но също така предотвратява образуването на енергия безполезни метаболитни пътища.

Многоензимен комплекс

Структурната и функционалната организация на ензимите образува ензимния апарат на клетката. Повечето от химичните реакции, които се случват в него, са взаимосвързани. Ако при многоетапен химичен процес продуктът от първата реакция е реагент за следващата реакция, в този случай пространственото подреждане на ензимите в клетката е особено изразено.

Трябва да се помни, че ензимите са по природа прости или сложни протеини. И тяхната чувствителност към клетъчни субстрати дължат главно до промяна в своя пространствена конфигурация на третична или четвъртична структура на пептида. Ензимите и реагират на промени не само в клетъчни параметри като химичен състав hyaloplasm, концентрация на реагентите и реакционните продукти, температурата, но също така и към промените в съседните клетки или в извънклетъчната течност.

Защо клетката е разделена на отделения

Разумността и логиката на подреждането на живата природа е просто невероятно. Това напълно се отнася до жизнените прояви, характерни за клетката. За учен химик съвсем ясно, че многопосочни ензимни химични реакции, например синтеза на гликолиза и глюкоза може да не протичат в една и съща тръба. Как тогава възникват противоположните реакции в хиалоплазмата на една клетка, която е основата за тяхното поведение? Оказва се, че клетъчните съдържанието - цитозола, - където антагонистичните химични процеси се извършват пространствено разделени и изолирани форми локуси - отделения. Поради техните метаболитни реакции на висшите бозайници и хора са регулирани особено точно и метаболитни продукти се превръщат във форма, лесно прониква през стените на клетъчни сайтове. След това възстановяват първоначалната си структура. В допълнение към цитозола, ензимите, съдържащи се в органели: рибозоми, митохондрии, ядро, лизозоми.

Ролята на ензимите в енергийния метаболизъм

Обмислете окислителното декарбоксилиране на пируват. Регулирането на каталитичната активност на ензимите в него е добре проучено чрез ензимологията. Този биохимичен процес протича в митохондриите - dvumembrannyh органели на еукариотни клетки - и процесът е междинен между глюкоза и кислород без разцепване цикъла на Кребс. Пируват дехидрогеназен комплекс - PDH - съдържа три ензима. В по-големи бозайници и хора намали своята случва с увеличаване на концентрацията на ацетил-СоА и Nath, т.е. в случай на алтернативни възможности за образование молекули на ацетил-СоА. Ако клетката изисква допълнителна порция енергия и изисква нови акцепторни молекули за усилване на реакциите на цикъла на трикарбоксилната киселина, ензимите се активират.

Какво представлява алостеричното инхибиране

Регулирането на ензимната активност може да се извърши със специални вещества - каталитични инхибитори. Те могат ковалентно да се свързват със специфични локуси на ензима, заобикаляйки активния му център. Това води до деформация на пространствената структура на катализатора и автоматично води до намаляване на неговите ензимни свойства. С други думи се получава алостерично регулиране на ензимната активност. Ние също така добави, че тази форма на каталитично действие присъщи олигомерни ензими, т.е. тези, чиито молекули се състоят от два или повече полимерни протеинови субединици. PDH-комплекс дискутирани в предишния заглавието се съдържа само три олигомерен ензим: пируват дехидрогеназа, дехидрогеназа и degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

Регулаторни ензими

Проучванията в ензимологията установяват факта, че скоростта на химичните реакции зависи както от концентрацията, така и от активността на катализатора. Най-често метаболитните пътища съдържат основните ензими, които регулират скорост на реакция на всичките му части.

Те се наричат ​​регулиране и обикновено засяга първоначалната реакция на комплекса, и може да участва в повечето бавни химични процеси в необратима реакция, или да се присъединят на реагентите в точки на разклоняване в метаболитен път.

Как се осъществява взаимодействието с пептидите?

Един от начините за регулиране на активността на ензимите в клетката е взаимодействието протеин-протеин. За какво говорим? Добавянето на регулаторни протеини към ензимната молекула се осъществява, в резултат на което се осъществява тяхното активиране. Например ензима аденилат циклаза разположен върху вътрешната повърхност на клетъчната мембрана и могат да взаимодействат с тези структури като хормон рецептор и пептида, разположен между нея и ензима. От полученото съединение хормон рецептор променя протеин междинно пространствен потвърждение, този метод на повишаване на каталитичните свойства на аденилат циклаза в биохимията се нарича "активиране поради присъединяване регулаторни протеини."

Протомери и тяхната роля в биохимията

Тази група вещества, иначе наречени протеин кинази, ще ускори транспортирането на анионния РО₄³ gidroksogrupp аминокиселина, принадлежащи към пептид макромолекула. Регулиране на активността на ензими протомери ще се разглежда от нас като пример за протеин киназа А. молекула - тетрамер е съставен от два катализатора и две регулаторни субединици и пептид не функционира като катализатор, докато регулаторната област за протомер прикрепен молекула четири сАМР. Това предизвиква трансформация на пространствената структура на регулаторни протеини, което води до освобождаването на две каталитични активирани протеинови частици, т.е. дисоциация протомери. Ако отделен от регулаторните субединици на сАМР молекула, протеин киназа неактивен комплекс отново възстановен тетрамер, както се случва асоцииране каталитично и регулаторни пептиди частици. Така начин регулирането на ензимна активност обсъдено по-горе осигури тяхната обратим характер.

Химично регулиране на ензимната активност

Биохимията също така проучва такива механизми за регулиране на ензимната активност, като фосфорилиране, дефосфорилиране. Механизмът на регулиране на ензимната активност в този случай има следната форма: аминокиселинни остатъци на ензима, съдържащ ОН групи^-, да променят тяхната химическа модификация поради въздействието на фосфопротеиновите фосфатази върху тях. В този случай корекцията е активен център на ензимите, и за някои ензими, това е причината, ги активиране, а за други - инхибиране. fosfoproteinfosfataz каталитични свойства се се регулират от хормони в завой. Например, животински нишесте - гликоген - и мазнини между храненията се разграждат в стомашно-чревния тракт, или по-точно, в дванадесетопръстника под влиянието на глюкагон - панкреаса ензима.

Този процес се усилва от фосфорилирането на трофичните стомашно-чревни ензими. В активния период на разграждане, когато храната влиза от стомаха в дванадесетопръстника, синтез на глюкагон е подобрена. Инсулин - един панкреаса ензим, произвеждан от алфа клетките на Лангерхансовите острови, - взаимодейства с рецептора, включително фосфорилиране на един и същ механизъм на храносмилателни ензими.

Частична протеолиза

Както можем да видим, нивата на регулиране на ензимната активност в клетката са различни. За ензими, които са извън цитозола или органели (в кръвната плазма или в стомашно-чревния тракт), като методът на активиране е процес на хидролиза на пептидни връзки CO-NH. Необходимо е, тъй като такива ензими се синтезират в неактивна форма. Пептидната част се отделя от ензимната молекула и активният център претърпява модификация в останалата структура на модификацията. Това води до факта, че ензимът "навлиза в работното състояние", т.е. става способен да повлияе на хода на химичния процес. Например, неактивен панкреатичен ензим, трипсиноген, не разгражда хранителните протеини, които навлизат в дванадесетопръстника. Той претърпява протеолиза под действието на ентеропептидаза. След това ензимът се активира и сега се нарича трипсин. Частичната протеолиза е обратим процес. Наблюдава се в такива случаи като активиране на ензими, които разцепват полипептиди в процесите на кръвосъсирване.

Ролята на концентрацията на изходните вещества в метаболизма на клетката

Регулирането на активността на ензима чрез достъпността на субстрата беше частично разгледано от нас в подзаглавието "Мултиенантичен комплекс". Скоростта на каталитичните реакции, преминаващи през няколко етапа, силно зависи от това колко молекули от първоначалното вещество се намират в хиалоплазмата или органелите на клетката. Това се дължи на факта, че скоростта на метаболитния път е пряко пропорционална на концентрацията на изходния материал. Колкото повече молекули на реагента са в цитозола, толкова по-висока е скоростта на всички следващи химични реакции.

Алостерично регулиране

Ензимите, чиято активност се контролира не само от концентрацията на първоначалните реактивни вещества, но и от ефекторите, така нареченото алостерично регулиране е присъщо. По-често такива ензими се представят от междинни продукти на метаболизъм в клетка. Благодарение на ефекторите се регулира активността на ензимите. Биохимията доказва, че такива съединения, наречени алостерични ензими, са много важни за клетъчния метаболизъм, тъй като те имат изключително висока чувствителност към промени в хомеостазата. Ако ензимът възпрепятства химичната реакция, т.е. намалява неговата скорост - той се нарича негативен ефектор (инхибитор). В обратния случай, когато има повишение на скоростта на реакцията, той е активатор, положителен ефектор. В повечето случаи изходните материали, т.е. реагентите, които влизат в химични взаимодействия, играят ролята на активатори. Крайните продукти, образувани в резултат на многоетапни реакции, се държат като инхибитори. Този вид регулация, изградена върху връзката между концентрацията на реагенти и продукти, се нарича хетеротрофна.