Каква е ензимната функция на протеините? Ензимна функция на протеините: примери

Работата на нашето тяло е изключително сложен процес, включващ милиони клетки, хиляди много разнообразни вещества. Но има една област, която изцяло зависи от специалните протеини, без които животът на човека или животните ще бъде напълно невъзможен. Както вероятно сте предположили, ние сега говорим за ензими.

Днес ще разгледаме ензимното функция на протеините. Това е важна област на биохимията.

Тъй като основата на тези вещества са предимно протеини, те самите те могат да бъдат считани за тях. Трябва да знаете, че за първи път ензими са били открити в 30-те години на 19-ти век, само на учените взели повече от един век, за да се стигне до повече или по-единно определение за тях. И така, каква е функцията на ензимния протеин? За това, както и тяхната структура и примери за реакции, ще научите от нашата статия.

Трябва да се разбере, че не всеки протеин може да бъде ензим, дори теоретично. Само глобуларните протеини са способни да проявяват каталитична активност срещу други органични съединения. Подобно на всички естествени съединения от този клас, ензимите се състоят от аминокиселинни остатъци. Не забравяйте, че ензимната функция на протеините (примери за която ще бъде в изделието) може да бъде извършена само от онези от тях, чиято моларна маса не е по-малка от 5000.

Какво е ензим, модерни определения

Ензимите са катализатори на биологични произход. Те имат способността да ускоряват реакциите поради най-близкия контакт между двете вещества, участващи в реакцията (субстрати). Може да се каже, че ензимната функция на протеините е процесът на катализиране на определени биохимични реакции, които са характерни само за живия организъм. Само малка част от тях може да се възпроизведе в лабораторията.

Трябва да се отбележи, че през последните години се наблюдава известен пробив в тази посока. Учените постепенно се приближават до създаването на изкуствени ензими, които могат да се използват не само за целите на националната икономика, но и за медицината. Разработваме ензими, които ефективно унищожават дори малки зони на онкологичното заболяване, което започва.

Кои части от ензима са пряко включени в реакцията?

Обърнете внимание, че контактът със субстрата не включва цялото тяло на ензима, а само неговата малка площ, която се нарича активен център. Това е основната им собственост, взаимно допълване. Тази концепция предполага, че ензимът е идеално подходящ за субстрата под формата и неговите физикохимични свойства. Можем да кажем това функция на ензимните протеини в този случай е, както следва:

• Тяхната водна обвивка идва от повърхността.
• Има определена деформация (например поляризация).
• След това те са разположени по специален начин в пространството, едновременно се приближават един до друг.

Тези фактори водят до ускоряване на реакцията. А сега нека направим сравнение между ензими и неорганични катализатори.

Както можете да видите, ензимната функция на протеините приема специфичност. Също така добавяме, че много от тези протеини също имат специфична специфичност. Просто казано, човешки ензими е малко вероятно да бъдат подходящи за морски свинчета.

Важна информация за структурата на ензимите

В структурата на тези съединения се разграничават веднага три нива. Първичната структура може да бъде идентифицирана от аминокиселинните остатъци, които са част от ензимите. Тъй като ензимната функция на протеините, примерите, които многократно цитираме в тази статия, могат да се извършват само от определени категории съединения, е напълно реалистично да се определят точно с този критерий.

Що се отнася до средното ниво, членството се определя от допълнителните видове връзки, които могат да възникнат между тези аминокиселинни остатъци. Тези връзки са водородни, електростатични, хидрофобни и van der Waals. В резултат на стреса, който причиняват тези връзки, различни части от ензимната форма алфа - спирали, контури и бета - вериги.

Третичната структура се появява в резултат на факта, че сравнително големи сегменти от полипептидната верига просто се сгъват. Получените низове се наричат ​​домейни. Накрая, окончателното формиране на тази структура се осъществява само след като се установи стабилно взаимодействие между различните домейни. Трябва да се помни, че формирането на самите домейни се извършва в абсолютно независим ред.

Някои характеристики на домейни

Обикновено, полипептидната верига, от която те се образуват, се състои от приблизително 150 аминокиселинни остатъка. Когато домените взаимодействат помежду си, се формира глобула. Тъй като ензимната функция се изпълнява от активните центрове на тяхната база, значението на този процес трябва да бъде разбрано.

Самият домен се отличава с факта, че се наблюдават множество взаимодействия между неговите аминокиселинни остатъци. Техният брой е много по-голям от този за реакциите между самите домейни. По този начин кухините между тях са относително "уязвими" на действието на различни органични разтворители. Техният обем е от порядъка на 20-30 кубични ангстрьома, които могат да поберат няколко водни молекули. Различните домейни често имат напълно уникална пространствена структура, която е свързана с изпълнението на напълно различни функции.

Активни центрове

По правило активните центрове се намират стриктно между домейни. Съответно, всеки от тях играе много важна роля в хода на реакцията. Поради тази подредба на домените се открива значителна гъвкавост и мобилност на тази област на ензима. Това е изключително важно, тъй като ензимната функция се извършва само от тези съединения, които могат да променят по подходящ начин своята пространствена позиция.

Между дължината на полипептидната връзка в тялото на ензима и начина, по който се изпълняват сложните функции, съществува пряка връзка. Ролята става по-сложна поради формирането на активен реакционен център между двата каталитични домена и поради образуването на напълно нови домейни.

Някои протеини, ензими (примери - лизозим и гликоген) може да варира значително в размер (129 и 842 аминокиселинни остатъци, съответно), въпреки че реакцията се катализира разцепването на химични връзки от същия тип. Разликата е, че по-масивни и големи ензими са в състояние да контролира по-добре своята позиция в пространството, което осигурява по-голяма стабилност и скорост на реакция.

Основна класификация на ензимите

Понастоящем стандартната класификация е обичайна и широко разпространена в целия свят. Според нея шест основни класа се отличават със съответните подкласове. Ще разгледаме само основните. Тук те са:

1. Оксидоредуктази. Функцията на протеиновите ензими в този случай е стимулиране на реакциите на окисляване-редукция.

2. Трансферази. Може да извърши прехвърлянето между субстратите на следните групи:

• Едно въглеродни остатъци.
• Останки от алдехиди, както и кетони.
• Ацилни и гликозилови компоненти.
• Алкил (по изключение, не може да носи СНЗ) остатъци.
• Азотни бази.
• Групи, съдържащи фосфор.

3. Хидролази. В този случай стойността на ензимната функция на протеините се състои в разделянето на следните типове съединения:

• Естери.
• Гликозиди.
• Етери, както и тиоетери.
• Пептидни тип облигации.
• C-N тип връзки (с изключение на всички същите пептиди).

4. Лизи. Те имат способността да разединяват групите с последващо образуване на двойна връзка. Освен това обратният процес може да изпълнява: свързване на отделни групи с двойни връзки.

5. Изомерази. В този случай ензимната функция на протеините е катализа на комплексни изомерни реакции. Тази група включва следните ензими:

• Рацемази, епимерази.
• Tsistransizomerazy.
• Интрамолекулярни оксидоредуктази.
• Интрамолекулярни трансферази.
• Интрамолекулярни лизиди.

6. Лигази (иначе известни като синтетази). Служи за разцепването на АТР с едновременно образуване на определени връзки.

Лесно е да се забележи, че ензимната функция на протеини е изключително важно, тъй като те са до известна степен контрол почти всички от реакциите, които се провеждат всяка секунда в тялото си.

Какво остава от ензима след взаимодействие със субстрата?

Често ензимът е белтък с глобулиран произход, чийто активен център е представен от неговите аминокиселинни остатъци. Във всички останали случаи центърът включва здраво свързана протетична група или коензим (например ATP), чиято връзка е много по-слаба. Целият катализатор се нарича холоензим и неговият остатък, образуван след отстраняването на АТР, е апоензим.

Така, според тази характеристика, ензимите се разделят на следните групи:

• Обикновени хидролази, лизи и изомерази, които обикновено не съдържат коензимна основа.
• Протеинови ензими (примери - някои трансаминази), съдържащи протетична група (например липоева киселина). Тази група също включва много пероксидази.
• Ennisms, за които е задължително регенерирането на коензим. Те включват кинази, както и повечето от оксидоредуктазите.
• Други катализатори, чийто състав все още не е напълно разбран.

Всички вещества, които са част от първата група, се използват широко в хранителната промишленост. Всички други катализатори изискват много специфични условия за тяхното активиране и следователно работят само в организма или в някои лабораторни експерименти. По този начин ензимната функция е много специфична реакция, която се състои в стимулиране (катализиране) на определени видове реакции при стриктно определени условия на човешкото или животинското тяло.

Какво се случва в активния център или защо ензимите работят толкова ефективно?

Вече многократно казахме, че ключът към разбирането на ензимната катализа е създаването на активен център. Там има специфично свързване на субстрата, което при такива условия става много по-активно в реакцията. За да разберете сложността на реакциите, извършени там, нека да дадем един прост пример: ферментираща глюкоза, 12 ензими са необходими едновременно! Такова неспокойно взаимодействие става възможно само защото протеинът, който изпълнява ензимната функция, има най-висока степен на специфичност.

Специфична характеристика на ензимите

То може да бъде абсолютно. В този случай специфичността се проявява само до един стриктно определен вид ензим. По този начин уреазата взаимодейства само с урея. При лактозно мляко в реакцията той няма да влезе при никакви обстоятелства. Това е функцията на протеиновите ензими в организма.

Освен това често има абсолютна групова специфичност, както може да се разбере от името, в този случай има "чувствителност" само към един клас органични вещества (естери, включително сложни, алкохоли или алдехиди). По този начин пепсинът, който е един от основните ензими на стомаха, показва специфичност само по отношение на хидролизата на пептидната връзка. Алкохолната дехидрогеназа взаимодейства изключително с алкохоли, а лактидната дехидраза не разделя нищо освен алфа-хидрокси киселини.

Също така се случва, че ензимната функция е характерна за дадена група съединения, но при определени условия ензимите могат да действат върху вещества, които са доста различни от основната им "цел". В този случай катализаторът "гравитира" определен клас вещества, но при определени условия може да раздели други съединения (не непременно аналогични). Вярно е, че в този случай реакцията ще се забави многократно.

Способността на трипсина да действа на пептидни връзки е широко известна, но много малко хора знаят, че този протеин, който изпълнява ензимна функция в стомашно-чревния тракт, може добре да взаимодейства с различни естерни съединения.

И накрая, специфичността е оптична. Тези ензими могат да взаимодействат с най-широка гама от напълно различни вещества, но само при условие, че имат строго определени оптични свойства. По този начин ензимната функция на протеините в този случай е до голяма степен подобна на принципа на действие на не-ензимите и катализатори с неорганичен произход.

Какви фактори определят ефективността на катализата?

Днес се смята, че факторите, които определят изключително високата степен на ензимна ефективност, са:

• Ефектът от концентрацията.
• Ефектът от пространствената ориентация.
• Многофункционалност на активния реакционен център.

По принцип същността на концентрационния ефект не се различава от тази на реакцията на неорганична катализа. В този случай в активния център се създава концентрация на субстрата, която е няколко пъти по-висока от същата стойност за целия обем на разтвора. В центъра на реакцията молекулите на веществото се селективно се сортират, които трябва да реагират един с друг. Не е трудно да се предположи, че този ефект води до увеличение скоростта на химичната реакция на няколко поръчки.

Когато се процедира стандартен химичен процес, изключително важно е коя част от взаимодействащите молекули ще се сблъска една с друга. Просто казано, молекулите на материята по време на сблъсъка задължително трябва да бъдат стриктно ориентирани един към друг. Поради факта, че в активния център на ензима такъв завой е принуден, след което всички участващи компоненти се наредят в определена линия, катализната реакция се ускорява с приблизително три порядъка.

Чрез многофункционалност в този случай се разбира свойството на всички компоненти на активния център едновременно (или стриктно координирано) да действа върху молекулата на "обработеното" вещество. Освен това (молекулата) не само е фиксирана в пространството (виж по-горе), но също така значително променя своите характеристики. Всичко това в комбинация води до факта, че ензимите стават много по-лесни за действие върху субстрата по необходимия начин.