Активен център на ензима: структура, свойства. Кой откри активния център на ензима? Какво се нарича активен център на ензима?

Всички сме чували за ензимите, но е малко вероятно всички да знаем как точно са подредени тези вещества и защо са необходими. Тази статия ще ви помогне да разберете структурата и функциите ензими (ензими)

История на изследванията

През 1833 г. френският химик Анселм Пейън открива и описва свойствата на ензима амилаза.

Няколко години по-късно Луи Пастьор, изследвайки превръщането на захарта в алкохол с участието на дрожди, предполага, че този процес се дължи на химическите вещества, които съставят маята.

В края на XIX век физиологът Уили Кюне първо въведе термина "ензим".

Германът Едуард Бюхнер от 1897 г. разкрива и описва зомазата, ензимен комплекс, който катализира реакцията на превръщането на захарозата в етилов алкохол. В природата, зимазата е богата на мая.

Не е известно кога и кой откри активния център на ензима. Това откритие е кредитирана с Нобеловият лауреат химик Edaurdu Бюхнер американски биолог Джеймс Съмнър и други известни учени, които са работили върху изучаването на ензимната катализа.

Обща информация за ензимите

Спомнете си, че ензимите са вещества с протеинова природа, които действат в живите организми като катализатори за химични реакции. В ензима има области, които не участват пряко в това, ходът на реакцията осигурява активния център на ензима.

Ние даваме някои свойства на ензимите:

1) Ефективност. Малко количество катализатор е достатъчно, за да ускори химическата реакция в 10⁶ време.

2) Специфичност. Един ензим не е универсална катализатор на реакция в клетката. За ензим изразена специфичност на действие: всеки ензим катализира само един или няколко подобни реакции с основи (фуражи на реагент), но други химически реагенти за същото естество, ензимът може да бъдат безполезни. Взаимодействие с подходящи субстрати и по-нататъшно ускоряване на реакцията осигурява активен център на ензима.

3) Променлива дейност. Активността на ензимите в клетката непрекъснато се променя от ниска към висока.

4) Концентрацията на определени ензими в клетката не е постоянна и може да варира в зависимост от външните условия. Такива ензими в биологията се наричат ​​индуцируеми.

Класификация на ензимите

С неговата структура е общо да се разделят ензимите на прости и сложни. Обикновено се състои изключително от аминокиселинни остатъци, сложните вещества имат не-протеинова група. Комплексът се нарича коензими.

Съгласно вида на катализираните реакции, ензимите се разделят на:

1) Оксидоредуктази (катализират редукционни реакции).

2) Трансферази (носят отделни групи от атоми).

3) Лизи (химични връзки с разцепване).

4) Липази (формират връзки в реакциите, дължащи се на енергията на АТР).

5) Изомерази (участват в реакциите на взаимно превръщане на изомери).

6) Хидролази (катализират химични реакции с разцепване на хидролитична връзка).

Структура на ензима

Ензимът е комплексна триизмерна структура, която се състои главно от аминокиселинни остатъци. Съществува и протетична група - компонент на не-протеинова природа, свързана с аминокиселинни остатъци.

Ензимите са основно глобулирани протеини, които могат да се комбинират в комплексни комплекси. Подобно на други вещества с протеинова природа, ензимите се денатурират, когато температурата се повиши или под въздействието на определени химични реагенти. По време на денатурирането, третичната структура на ензима се променя и, съответно, характеристиките на активния център на ензимите. В резултат активността на ензима намалява рязко.

Катализираният субстрат обикновено е много по-малък от самия ензим. Най-простият ензим се състои от шестдесет аминокиселинни остатъци, а активният му център е само два.

Има ензими, чието каталитично място не е представено от аминокиселини, но протетична група от органичен или (по-често) неорганичен произход - кофактор.

Концепцията за активен център

Само малка част от ензима има пряка роля в химическите реакции. Тази част от ензима се нарича активен център. Активният център на ензима е липид, няколко аминокиселинни остатъка или протетична група, която се свързва със субстрата и катализира реакцията. Аминокиселинните остатъци на активното място могат да принадлежат на всякакви аминокиселини - полярни, неполярни, заредени, ароматни, ненатоварени.

Активният център на ензима (той е липид, аминокиселини или други вещества, способни да взаимодействат с реагенти) е най-важната част от ензима, без това тези вещества биха били безполезни.

Обикновено ензимната молекула има само едно активно място, което се свързва с един или повече подобни реагенти. Аминокиселинните остатъци на активното място образуват водород, хидрофобни или ковалентни връзки, образувайки комплекс ензим-субстрат.

Структура на активния център

Активният център на простите и сложни ензими е джоб или цепнатина. Тази структура на активния център на ензима трябва да съответства електростатично и геометрично на субстрата, тъй като промяна в третичната структура на ензима може да промени активното място.

Свързващият и каталитичният център са местата на активния център на ензима. Очевидно свързващият център "проверява" субстрата за съвместимост и комуникира с него, а каталитичният център взема пряка роля в реакцията.

Свързване на активния център със субстрата

За да се обясни как активният център на ензима се свързва с определен реагент, са предложени няколко теории. Най-популярната от тях е теорията на Фишър, тя е и теорията за "заключване и ключ". Фишер предполага, че има ензим, който е идеален за всеки субстрат във физико-химичните му свойства. След образуването на комплекс ензим-субстрат няма промяна.

Друг американски учен - Daniel Koshland - добавя Fisher поемане на теорията, че активното място на ензима може да се променя тяхната конформация, докато не се побира определен субстрат.

Кинетика на ензимните реакции

Характеристиките на протичането на ензимните реакции се изследват от отделен клон на биохимията - ензимна кинетика. Тази наука изследва характеристиките на протичането на реакции при различни концентрации на ензими и субстрати, зависимостта на скоростта на реакцията от температурата вътре в клетката, както и свойствата на активния център на ензимите, в зависимост от промените във физико-химичните параметри на околната среда.

Ензимни кинетика работи понятия като скорост на реакцията, активиране на енергия, активиране бариера, молекулярна активност, специфична активност и др. Разгледаме някои от тези концепции.

За да има биологична реакция, реагентите трябва да прехвърлят малко енергия. Тази енергия се нарича активираща енергия.

Добавянето на ензима към реагентите може да намали активираща енергия. Някои вещества реагират без участието на ензими, тъй като активационната енергия е твърде висока. Равновесието на реакцията не се изменя с добавянето на ензима.

Скоростта на реакцията е количеството на реакционния продукт, който се появява или изчезва за единица време.

Зависимостта на скоростта на реакцията от концентрацията на субстрата се характеризира с безразмерно физическо количество, константата на Michaelis.

Молекулна активност - броят на молекулите на субстрата, преобразуван от една молекула на ензима на единица време.