Специфична характеристика на ензима: видове и характеристики на действието

Думата "ензим" има латинските корени. В превод означава "квас". На английски език се използва терминът "ензим", произхождащ от гръцкия термин, който означава същият. Ензимите се наричат ​​специализирани протеини. Те се образуват в клетките и имат способността да ускоряват хода на биохимичните процеси. С други думи, те действат като биологични катализатори.

Общи характеристики

Проявлението на каталитичната активност на някои ензими се дължи на наличието на редица небелтъчни съединения. Те се наричат ​​кофактори. Те се разделят на две групи: метални йони и редица неорганични вещества, както и коензими (органични съединения).

Механизмът на дейност

По своята химична същност ензимите принадлежат към група протеини. За разлика от тях обаче разглежданите елементи съдържат активен център. Това е уникален комплекс от функционални групи аминокиселинни остатъци. Те са стриктно ориентирани в космоса, поради терциерната или кватернерната структура на ензима. В активния център се изолират каталитичните и субстратните участъци. Последното е това, което определя специфичността на ензимите. Субстратът е субстанцията, върху която протеинът действа. По-рано се смяташе, че тяхното взаимодействие се осъществява на принципа "ключ към заключването". С други думи, активният център трябва ясно да съответства на субстрата. Понастоящем преобладава различна хипотеза. Смята се, че точната кореспонденция първоначално липсва, но се появява по време на взаимодействието на веществата. Вторият - каталитичен сайт засяга спецификата на действието. С други думи, тя определя естеството на ускорената реакция.

структура

Всички ензими се разделят на едно- и двукомпонентни. Първите имат структура, подобна на тази на обикновените протеини. Те съдържат изключително аминокиселини. Втората група - протеини - включва протеинови и небелтъчни части. Последният е коензим, първият е апоензим. Последният определя субстратната специфичност на ензима. Това означава, че той действа като субстрат в активния център. Коензимът, съответно, действа като каталитичен регион. Специфичността на действието е свързана с него. Като коензими, витамини, метали и други нискомолекулни съединения могат да действат.

катализа

Настъпването на всякаква химическа реакция е свързано със сблъсък на молекули на взаимодействащи вещества. Тяхното движение в системата се определя от наличието на потенциална свободна енергия. За химическа реакция е необходимо молекулите да приемат преходно състояние. С други думи, те трябва да имат достатъчно сила, за да преминат през енергийната бариера. Той представлява минималния обем енергия, за да се даде реактивност на всички молекули. Всички катализатори, включително ензимите, могат да намалят енергийната бариера. Това насърчава ускореното протичане на реакцията.

Каква е спецификата на ензимите?

Тази способност се изразява в ускоряване само на определена реакция. Ензимите могат да засегнат същия субстрат. Всеки от тях обаче ще ускори само конкретна реакция. Реактивната специфичност на ензима може да бъде проследена като пример пируват дехидрогеназен комплекс. Той включва протеини, които оказват влияние върху PVC. Основните са: пируват дехидрогеназа, пируват декарбоксилаза, ацетилтрансфераза. Самата реакция се нарича оксидативно декарбоксилиране на PVC. Тъй като неговият продукт действа оцетна киселина.

класификация

Съществуват следните типове ензимна специфичност:

1. Стереохимия. Тя се изразява в способността на дадено вещество да повлияе на един от възможните субстратни стереоизомери. Например, фумарат хидратазата е в състояние да действа върху фумарат. Той обаче не влияе на цис-изомера-малеиновата киселина.
2. Абсолютно. Специфичност на ензимите Този тип се изразява в способността на дадено вещество да въздейства само върху определен субстрат. Например, захарозата реагира изключително със захароза, аргиназа - с аргинин и т.н.
3. Относителна. Специфичност на ензимите в този случай се изразява в способността на дадено вещество да въздейства върху група субстрати, които имат връзка от същия тип. Например, алфа-амилазата реагира с гликоген и нишесте. Те имат гликозидна връзка. Трипсин, пепсин, химотрипсин засягат много протеини от пептидната група.

температура

Ензимите имат специфичност при определени условия. За повечето от тях оптималната температура е +35хлип + 45 градуса. Когато веществото е поставено в условия с по-ниски показатели, неговата активност ще намалее. Това състояние се нарича обратимо инактивиране. Тъй като температурата се повишава, способностите му ще бъдат възстановени. Струва си да се каже, че ако поставите условия, където t е по-висока от определените стойности, ще настъпи и инактивиране. Обаче в този случай тя ще бъде необратима, тъй като тя не се възстановява при намаляваща температура. Това се дължи на денатурирането на молекулата.

Ефект на рН

Зарядът на молекулата зависи от киселинността. Следователно, рН влияе върху активността на активното място и върху специфичността на ензима. Оптималният индекс на киселинност за всяко вещество е различен. Въпреки това, в повечето случаи това е 4-7. Например, за алфа слюнна амилаза, оптималната киселинност е 6,8. Междувременно съществуват известни изключения. Оптимална киселинност на пепсина, например 1,5-2,0, химотрипсин и трипсин - 8-9.

концентрация

Колкото повече присъства ензимът, толкова по-високо скорост на реакция. Подобно заключение може да се направи за концентрацията на субстрата. Обаче, теоретично, съдържанието на насищане на целта се определя за всяко вещество. С него всички активни центрове ще бъдат заети от съществуващия субстрат. В този случай, специфичност на ензима ще бъде максимум, независимо от последващото добавяне на цели.

Вещество регулатори

Те могат да бъдат разделени на инхибитори и активатори. И двете категории са разделени на неспецифични и специфични. За последния тип включва avtivatoram zhelchnokislye соли (за липаза podzheluzhochnoy жлеза), хлорни йони (алфа-амилаза), солна киселина (за пепсин). Неспецифичните активатори са магнезиеви йони, които засягат кинази и фосфатази и специфични инхибитори - крайни пептиди проензими. Последните са неактивни форми на вещества. Те се активират чрез разцепване на крайните пептиди. Техните специфични типове отговарят на всеки отделен проензим. Например, в неактивна форма на трипсин произведени под формата на трипсиноген. Активният му център е затворен с терминален хексапептид, който е специфичен инхибитор. В процеса на активиране тя се разделя. Активният център на трипсина в резултат на това става отворен. Неспецифичните инхибитори са соли от тежки метали. Например, меден сулфат. Те провокират денатурирането на съединенията.

инхибиране

Той може да бъде конкурентен. Това явление се изразява в появата на структурна прилика между инхибитора и субстрата. Те влизат в борба за комуникация с активния център. Ако съдържанието на инхибитора е по-високо от това на субстрата, се образува инхибитор на coplex-ензима. Когато се добавя целевото вещество, съотношението се променя. В резултат инхибиторът ще бъде заменен. Например, сукцинат за сукцинатна дехидрогеназа действа като субстрат. Инхибиторите са оксалоацетат или малонат. Влиянието на реакционните продукти се счита за конкурентоспособно. Често те са като субстрати. Например, за глюкоза-6-фосфат, продуктът е глюкоза. Субстратът ще бъде глюкоза-6 фосфат. Неконкуитивното инхибиране не означава структурна прилика между веществата. Инхибиторът и субстратът могат едновременно да се свързват с ензима. Това води до образуването на ново съединение. Той е сложен инхибитор на ензим-субстрат. По време на взаимодействието активният център е блокиран. Това се дължи на свързването на инхибитора към каталитичното място на активното място. Пример за това е цитохромна оксидаза. За този ензим кислородът действа като субстрат. Инхибиторите на цитохромна оксидаза са соли на циановодородната киселина.

Алостерично регулиране

В някои случаи освен активния център, който определя специфичността на ензима, има още една връзка. Като алостеричен компонент. Ако е свързан активатор с едно и също име, ефективността на ензима се увеличава. Ако инхибиторът навлезе в реакцията с алостеричния център, съответно активността на веществото намалява. Например, аденилат циклаза и гуанилат циклаза се отнасят до ензими с регулиране на алостеричния тип.