Трансминиране на аминокиселини: определяне, значение и характеристики

Трансминирането на аминокиселини е процесът на междумолекулярно прехвърляне от първоначалното вещество на амино групата към кетокиселината без образуване на амоняк. Нека разгледаме по-подробно характеристиките на тази реакция, както и нейното биологично значение.

История на откритието

Реакцията на трансаминация на аминокиселините е открита от съветските химици Крисман и Бринстейн през 1927 г. Учените са работили върху процеса на деаминиране на глутаминова киселина в мускулната тъкан и са установили, че като добавка на хомогенна мускулна тъкан, пирувинови и глутаминови киселини образуват аланин и алфа - кетоглутарова киселина. Уникалността на откритието е, че процесът не е придружен от образуването на амоняк. По време на експериментите те са успели да установят, че трансаминирането на аминокиселините е обратим процес.

По време на реакцията се използват катализатори специфични ензими, които се наричат ​​аминоферази (трансмаминази).

Функции на процеса

Аминокиселините, участващи в трансаминацията, могат да бъдат монокарбоксилни съединения. В хода на лабораторните изследвания е установено, че трансаминацията на аспарагин и глутамин с кето киселини се среща в животинските тъкани.

Активното участие в трансфера на аминогрупата приема пиридоксал фосфат, който е коензим на трансаминазите. В процеса на взаимодействие от него се образува пиридоксаминофосфат. Като катализатор на този процес са ензимите: оксидаза, пиридоксаминаза.

Реакционен механизъм

Прозрачността на аминокиселините е обяснена от съветските учени Шемиакин и Браунщайн. Всички трансаминази имат коензим пиридоксал фосфат. Реакциите на трансмутацията, които ускорява, са подобни в механизма. Процесът протича на два етапа. Първо, пиридоксал фосфатът отнема аминокиселина от аминокиселината, което води до образуването на кетокиселина и пиридоксамин фосфат. На втория етап реагира алфа-кетоацид, крайните продукти са пиридоксал фосфат, съответната кетокиселина. При такива взаимодействия пиридоксал фосфатът е носител на амино група.

Трансминирането на аминокиселини чрез този механизъм се потвърждава чрез спектрален анализ. Сега има нови доказателства за наличието на такъв механизъм в живите същества.

Значение в метаболитните процеси

Каква е ролята на трансаминацията на аминокиселините? Стойността на този процес е достатъчно голяма. Тези реакции са често срещани при растенията и микроорганизмите в животинските тъкани, дължащи се на висока устойчивост на химични, физични, биологични фактори, абсолютна стереохимична специфичност по отношение на D и L аминокиселини.

Биологичното значение на трансаминацията на аминокиселините е анализирано от много учени. Той стана обект на подробно изследване на процесите на метаболитните аминокиселини. В хода на изследването се развива хипотеза за възможността от трансаминиране на аминокиселини чрез трансадаминация. Ейлер установи, че в животинските тъкани на аминокиселини, само L-глутаминова киселина се деаминира при високи скорости, глутамат дехидрогеназата действа като катализатор за процеса.

Процесите на деаминиране и трансаминиране на глутаминова киселина са обратими реакции.

Клинично значение

Как се използва трансаминацията на аминокиселините? Биологичното значение на този процес е възможността за провеждане на клинични изпитвания. Например, кръвният серум на здрав човек има от 15 до 20 единици трансаминази. В случай на увреждане на органични тъкани се наблюдава разрушаване на клетките, което води до освобождаване на трансаминазите в кръвта от фокуса на лезията.

В случай на миокарден инфаркт буквално след 3 часа нивото аспартат аминотрансферазата се увеличава до 500 единици.

Как се използва трансаминацията аминокиселини? биохимия предполага провеждането на трансаминазен тест, в съответствие с резултатите от който пациентът е диагностициран, да избере ефективни методи за лечение на откритата болест.

За диагностични цели в клиниката се използват специални серии химикали за бързо откриване на лактат дехидрогеназа, креатин киназа, трансаминаза.

Хипертрансминемията се наблюдава при заболявания на бъбреците, черния дроб, панкреаса, а също и при остри отравяния с тетрахлорметан.

Трансминацията и деаминирането на аминокиселините се използват в съвременната диагностика за откриване на остри чернодробни инфекции. Това се дължи на рязко увеличение на аланин аминотрансферазата с някои проблеми с черния дроб.

Участници в трансформацията

Глутаминова киселина има специална роля в този процес. Голямо разпределение в растителните и животинските тъкани, стереохимичната специфичност за аминокиселините, каталитичната активност направиха трансаминазите обект на изследване в изследователските лаборатории. Всички естествени аминокиселини (с изключение на метионин) взаимодействат с алфа-кетоглутаровата киселина по време на трансаминацията, накрая се образува кето- и глутаминова киселина. Той се деаминира чрез действието на глутамат дехидрогеназата.

Варианти на окислително деаминиране

Този процес има пряк и косвен характер. Директното деаминиране включва използването на един ензим като катализатор, продуктът на взаимодействието е кетокиселина и амоняк. Този процес може да се осъществи по аеробен начин, като се приеме наличието на кислород или анаеробен вариант (без кислородни молекули).

Характеристики на окислително деаминиране

Като катализатори на аеробния процес действат D-оксидази на аминокиселини, а коензимите са L-аминокиселинни оксидази. Тези вещества се намират в човешкото тяло, но те показват минимална активност.

Анаеробният вариант на окислително деаминиране е възможен за глутаминова киселина, а глутамат дехидрогеназата действа като катализатор. Този ензим присъства в митохондриите на всички живи организми.

С непряко окислително деаминиране се разграничават два етапа. Първо, амино групата се прехвърля от родителската молекула в кето съединение, се образуват нови кето- и аминокиселини. Освен това кетоскелетът по специфични начини катаболизира, участва в цикъла на трикарбоксилните киселини и тъканно дишане, крайните продукти са вода и въглероден диоксид. В случай на глад, въглеродният скелет на глюкогенните аминокиселини ще бъде използван за образуване на глюкозни молекули в глюконеогенезата.

Вторият етап включва разцепване на аминогрупата чрез деаминиране. В човешкото тяло подобен процес е възможен само за глутаминова киселина. В резултат на това взаимодействие, a алфа-кетоглутаровата киселина и амоняка.

заключение

Определянето на активността на два ензима на трансаминация на аспартат-аминотрансфераза и аланин аминотрансфераза намери приложение в медицината. Тези ензими могат да взаимодействат обратимо с алфа-кетоглутаровата киселина, трансферират до нея от аминокиселини функционалните аминогрупи, образувайки кето-съединения и глутаминова киселина. Въпреки че активността на тези ензими се увеличава в заболявания на сърдечния мускул и черния дроб, максималната активност се открива в кръвния серум за AST и при ALT с хепатит.

Аминокиселините са незаменими в процесите на синтез на протеинови молекули, както и в образуването на много други активни биологични съединения, които могат да регулират метаболитните процеси в тялото: хормони, невротрансмитери. В допълнение, те са донори на азотни атоми в синтеза на вещества, които не съдържат белтъчен азот, включително холин, креатин.

Аминокиселинният метаболизъм може да се използва като източник на енергия за процеса на синтез аденозин трифосфат. Особена стойност е енергията аминокиселинна функция е в процес на гладуване, както и диабет. Аминокиселинният обмен ни позволява да установим връзки между множество химични трансформации, които се появяват в жив организъм.

Човешкото тяло съдържа около 35 грама свободни аминокиселини, а в кръвта съдържанието им е 3565 мг / дл. Голяма част от тях влизат в тялото от храна, в допълнение, те са в собствените си тъкани, могат да бъдат образувани от въглехидрати.

В много клетки (с изключение на червени кръвни клетки), те не се използват само за синтез на протеин, но също така и за образуването на пурин, пиримидинови нуклеотиди, производство на биогенни амини фосфолипидни мембрани.

За един ден в човешкото тяло около 400 грама протеинови съединения се разграждат в аминокиселини и приблизително същото количество възниква обратният процес.

Тъканните протеини не са в състояние да извършват в случай на катаболизъм разходите за аминокиселини за синтеза на други органични съединения.

В процеса на еволюция човечеството е загубило способността си да синтезира самостоятелно много аминокиселини, така че за да се гарантира пълното им тяло, те трябва да получат тези азотсъдържащи съединения с храна. Химичните процеси, в който участват аминокиселини, а днес са обект на проучване на химици и лекари.