От молекулите на аминокиселинните остатъци на това, което се изгражда?

От аминокиселинните остатъци се конструират протеинови молекули. Такива полимери са естествени материали с високо молекулно тегло. Те съдържат химически елементи като въглерод, има водород, кислородни атоми и азот. Нуклеиновите киселини съдържат фосфор и много протеини съдържат сяра.

Характеристики на структурата

Тъй като молекулите на протеиновите молекули са конструирани от аминокиселинни остатъци, те имат висока относителна молекулна маса. Те се наричат ​​макрополимери. Примери за съединения с ниско молекулно тегло включват алкохоли, карбоксилни киселини, нуклеотиди, монозахариди, аминокиселини.

макромолекули

От аминокиселинните остатъци са изградени протеиновите молекули, необходими за жизнените функции на живите организми. Средно, относително молекулно тегло е в диапазона от няколко хиляди до един милион. В молекулите на протеиновите съединения, нуклеиновите киселини, полизахаридите, се приема определен брой повтарящи се единици.

Мономерите са прости молекули, които са в основата на образуването на полимерна молекула. Кои молекули са изградени от аминокиселинни остатъци? Отговорът на този въпрос е познат на всеки ученик от гимназията. Мономерът за тях са аминокиселини. За полизахаридите са необходими монозахариди и нуклеотидите са необходими за конструирането на нуклеинови киселини.

Значението на биополимерите

Така че от аминокиселинните остатъци са изградени протеинови молекули, които изпълняват няколко функции наведнъж. Необходимо е да се отбележи тяхната конструктивна функция. Тя позволява да се изграждат протеинови молекули, специфични за отделен жив организъм. В допълнение, протеиновите молекули са източник на енергия, така че протеините са включени в ежедневната диета. Клетките съдържат различни количества органични съединения. Например, за животните, разпространението на липидите и протеините е характерно, а в растенията - достатъчно количество въглехидрати.

Молекулите на животинските протеини са изградени от аминокиселинни остатъци. Такива "тухли", които са амфотерни химични съединения, се подреждат в протеинова молекула в определена последователност. Понастоящем има информация за съществуването на двеста аминокиселини, но само двадесет от тях се използват за образуване на естествени протеини. Те се наричат ​​формиране на протеини. Например, протеини могат да бъдат конструирани поредици от аланин, левцин, лизин, аспарагинова киселина, валин, метионин, глутамин, треонин. По въпроса дали молекулите на изградените от остатъци от аминокиселини учениците дават примери за животински протеини.

Характеристики на химическата структура

В аминокиселините, които са способни да образуват макромолекули, амино групата и карбоксилната група са свързани с един въглероден атом. Тази функция комбинира горното число. Аминокиселинните остатъци се различават в състава на радикала. Той може да бъде хидрофилен или хидрофобен, полярен или неполярен, което дава специфични свойства на аминокиселините.

Повечето аминокиселини, способни да образуват протеинови молекули, имат една карбоксилна група (тя съдържа хидроксил и карбонил) и една амино група, така че те се считат за неутрални молекули.

Има и основни аминокиселини, които имат няколко аминогрупи наведнъж, както и киселинни аминокиселини, които съдържат няколко карбоксилни групи. Например, серните атоми са в молекулата на цистеин.

Опции за синтез

Автотрофични организми аминокиселините се синтезират от съдържащи азот неорганични вещества, както и от продукти на фотосинтезата.

Хетеротрофичните организми използват храната като основен източник на аминокиселини. В човешкото тяло някои аминокиселини се синтезират от метаболитни продукти. Такива съединения се считат за взаимозаменяеми. Като източник на незаменими аминокиселини, които не могат да синтезират в човешкото тяло, се използва определена храна. Какви киселини се наричат ​​незаменими за хората? Това са лизин, фенилаланин, левцин, валин, изолевцин, триптофан, метионин. За организма на детето има още две незаменими аминокиселини: хистидин и аргинин.

Тъй като аминокиселините са амфотерни съединения, те са силно реактивни. Между амино групата на една киселина и карбоксилната група на втората молекула се образува химична връзка, наречена пептидна (амидна) връзка.

В резултат на тази химическа реакция се образува линейна структура на пептида. Един край на новото съединение има амино група, а вторият има свободна карбоксилна група. Тази структура позволява на дипептида да взаимодейства с други аминокиселинни молекули, за да се образуват полипептидни съединения.

заключение

Пептидите са от особено значение за човешкия живот. Полипептидите в структурата им са токсини, антибиотици и също част от хормони. Полипептидните вериги могат да съдържат хиляди аминокиселинни остатъци в последователност. Ако в протеиновите макромолекули има само аминокиселинни остатъци, те се наричат ​​прости аминокиселини.

Ако има не само компоненти на аминокиселина в структурата на молекулата на протеин, но и катиони на желязо, манган, цинк, захари, нуклеотиди, липиди, в този случай молекула се нарича комплексни протеини. Като обикновени прости протеини, ние избираме фибрин, албумини на кръвта, ензими.

Комплексните антитела се считат за антитела (имуноглобулини), ензими. Има четири вида структурна организация на протеиновите молекули. Първичната структура е линейна последователност от аминокиселинни остатъци, свързани чрез пептидни (амидни) връзки.

Той определя функциите, свойствата, както и формата на протеина. Въз основа на основната структура се създават други варианти на структури. Всеки организъм има своя собствена уникална първична структура, която създава определени проблеми за синтеза. Например, има проблеми при избора на лекарства за конкретни хора.