Макромолекулата е молекула с висока молекулна маса. Конфигурацията на макромолекулата

Макромолекулата е молекула, която има високо молекулно тегло. Нейната структура е представена под формата на многократно повтарящи се връзки. Нека да разгледаме характеристиките на тези съединения, тяхното значение за жизнената дейност на живите същества.

Характеристики на състава

Биологичните макромолекули се формират от стотици хиляди малки първоначални вещества. За живите организми съществуват три основни типа макромолекули: протеини, полизахариди, нуклеинови киселини.

Монозахариди, нуклеотиди, аминокиселини служат като начални мономери за тях. Макромолекулата е почти 90% от клетъчната маса. В зависимост от последователността на аминокиселинните остатъци се образува специфична протеинова молекула.

Високомолекулни вещества са тези, които имат моларна маса по-голяма от 103 Da.

История на външния вид

Кога се появи макромолекулата? Тази концепция беше въведена от Нобеловия лауреат в областта на химията Херман Стаудингер през 1922 г.

Полимерната бобина може да се разглежда като заплетена резба, която се формира от случайно отвиване на серпентината около стаята. Тази заплитане системно променя своята конформация, това е пространствената конфигурация на макромолекулата. Това е подобно на траекторията на движението на Брауни.

Тази намотка се получава поради факта, че на определено разстояние полимерната верига "губи" информация за посоката. Говоренето за заплитането може да бъде в случая, когато високомолекулните съединения по дължината ще бъдат много по-големи от дължината на структурния фрагмент.

Гъвкава конфигурация

Макромолекулата е гъста конформация, в която може да се сравнява обемната фракция на полимера с единица. Глобуларното състояние се реализира в случаите, когато възниква взаимно привличане между отделните връзки на полимерите един с друг и външната среда.

Реплика на структурата на макромолекулата е тази част от водата, която е изградена като елемент от такава структура. Това е най-близката хидратирана среда на макромолекулата.

Характеристики на протеиновата молекула

Макромолекулите на протеините са хидрофилни вещества. Когато се разтваря във вода, сухият протеин, първоначално се набъбва, след това има постепенно преминаване към разтвора. По време на подуване водните молекули навлизат във вътрешността на протеина, свързвайки неговата структура с полярни групи. В този случай се освобождава близкото опаковане на полипептидната верига. Повишената протеинова молекула се счита за обратното решение. С последващата абсорбция на водните молекули, протеиновите молекули се отделят от общата маса и протича процес на разтваряне.

Но подуването на протеиновата молекула във всички случаи не води до разтваряне. Например, колагенът след абсорбцията на водни молекули остава в подуто състояние.

Теория на хидратацията

Макромолекулни съединения на тази теория не е просто адсорбира, електростатично свързване настъпва с полярни молекули вода, фрагменти на страничните аминокиселинни радикали, които имат отрицателен заряд, както и основни аминокиселини, които носят положителен заряд.

Частично хидрирана вода е свързана с пептидни групи, които образуват водородни връзки с водни молекули.

Например, полипептиди, които имат неполярни странични групи, набъбват. Когато се свързва с пептидните групи, той разделя полипептидните вериги. Наличието на междуреагентни мостове не позволява на протеиновите молекули да се отделят напълно, да преминат под формата на разтвор.

Структурата на макромолекулите се разпада при нагряване, което води до разкъсване и освобождаване на полипептидни вериги.

Характеристики на Желатин

Съгласно химическия състав желатинът е подобен на колаген, той образува вискозна течност с вода. Сред характерните свойства на желатина може да се разграничи неговата способност за образуване на гел.

Такива видове молекули се използват като хемостатични и плазмени заместители. Способността на желатина да образува гелове се използва при производството на капсули във фармацевтичната промишленост.

Специфична разтворимост на макромолекули

Тези видове молекули имат различни разтворимости във водата. Тя се определя от аминокиселинния състав. В присъствието на полярни аминокиселини в структурата, способността за разтваряне във вода значително се увеличава.

Също така, тази особеност се влияе от особеностите на организацията на макромолекулата. в глобуларни протеини висока разтворимост, отколкото във фибриларни макромолекули. При многобройни експерименти се установи зависимостта на разтварянето от характеристиките на използвания разтворител.

Първичната структура на всяка протеинова молекула е различна, което дава на протеина индивидуалността на свойствата. Наличието на напречни връзки между полипептидните вериги намалява разтворимостта.

Първичната структура на протеиновите молекули се формира поради пептидните (амидни) връзки, с нейното унищожаване, настъпва протеиновата денатурация.

Осоляване

Разтвори на неутрални соли се използват за увеличаване на разтворимостта на протеиновите молекули. Така например, може да се извърши селективно утаяване на протеини и може да се извърши фракционирането им. Количеството на получените молекули зависи от първоначалния състав на сместа.

Особеността на протеините, които се получават чрез осоляване, се състои в запазване на биологичните характеристики след пълно отстраняване на солта.

Същността на процеса е премахването на обвивката на хидратния протеин от анионите и катионите на солта, което осигурява стабилността на макромолекулата. Максималният брой протеинови молекули се осолява, като се използват сулфати. Този метод се използва за пречистване и отделяне на протеинови макромолекули, тъй като те се различават значително по отношение на размера на заряда, параметрите на обвивката на хидрата. Всеки протеин има своя собствена зона за осоляване, т.е. трябва да избере сол на дадена концентрация.

Аминокиселини

Понастоящем са известни около двеста аминокиселини, които са част от протеинови молекули. В зависимост от структурата те се разделят на две групи:

• Протеиногенни, които са част от макромолекули;
• непротеиногенен, без да участва активно в образуването на протеини.

Учените успяха да дешифрират последователността на аминокиселините в много протеинови молекули от животински и растителен произход. Сред аминокиселините, които често се срещат в протеиновите молекули, отбелязваме серин, глицин, левцин, аланин. Всеки естествен биополимер се характеризира със свой собствен аминокиселинен състав. Например, протамини включват около 85% аргинин, но те нямат кисели, циклични аминокиселини. Фиброинът е протеинова молекула от естествена коприна, която съдържа около половината глицин. В колагена има такива редки аминокиселини като хидроксипролин, хидроксилизин, отсъстващи в други протеинови макромолекули.

Аминокиселинният състав се определя не само характеристики на аминокиселини, но и функции, назначаването на протеинови макромолекули. Тяхната последователност се определя от генетичния код.

Нива на структурна организация на биополимери

Има четири нива: първичен, вторичен, третичен и кватернер. Всяка структура има свои собствени отличителни характеристики.

Първичната структура на протеиновите молекули е линейна полипептидна верига на аминокиселинни остатъци, свързани чрез пептидни връзки.

Тази структура е най-стабилна, тъй като съдържа пептидни ковалентни връзки между карбоксилната група на една аминокиселина и амино групата на друга молекула.

Вторичната структура включва полагане на полипептидна верига с помощта на водородни връзки в спирална форма.

Третичният тип биополимер се получава чрез пространственото пакетиране на полипептида. Върху спиралните и ламинираните сгънати форми на третичните структури се подразделят.

За глобуларните протеини е характерна елипсоидна форма, а за фибриларните молекули има удължена форма.

Ако макромолекулата съдържа само една полипептидна верига, протеинът има само третична структура. Например, това е протеин от мускулна тъкан (миоглобин), необходим за свързването на кислорода. Някои биополимери са изградени от няколко полипептидни вериги, всяка от които има третична структура. В този случай макромолекулата има кватернерна структура, състояща се от няколко глобула, обединени в голяма структура. Хемоглобинът може да се счита за единствен кватернерен протеин, който съдържа около 8% от хистидин. Това е активният вътреклетъчен буфер в еритроцитите, който позволява поддържане на рН стойността на кръвта на стабилно ниво.

Нуклеинови киселини

Те са високо молекулярни съединения, които се образуват от фрагменти от нуклеотиди. РНК и ДНК се намират във всички живи клетки, изпълняват функциите на съхранение, предаване, както и прилагането на наследствена информация. Мономерите са нуклеотиди. Всеки от тях има в състава остатъка от азотната основа, въглехидратите и също фосфорната киселина. Проучванията показват, че принципът на допълняемост се наблюдава в ДНК на различни живи организми. Нуклеиновите киселини са разтворими във вода, но не се разтварят в органични разтворители. Тези биополимери се унищожават, когато температурата се повиши, ултравиолетово облъчване.

Вместо да приключи

В допълнение към различните протеини и нуклеинови киселини, макромолекули са въглехидрати. Полисахаридите в състава им имат стотици мономери, които имат приятен вкусен вкус. Като примери на йерархичната структура на макромолекулите могат да доведат големи молекули на протеини и нуклеинови киселини със сложни субединици.

Например, пространствената структура на глобуларната протеинова молекула е следствие от йерархичната многостепенна организация на аминокиселините. Между отделните нива има тясна връзка, елементи от по-високо ниво се свързват с долните слоеве.

Всички биополимери изпълняват важна подобна функция. Те са градивните елементи на живите клетки, носят отговорност за съхранението и предаването на наследствена информация. За всяко живо същество специфичните протеини са характерни, поради което биохимиците са изправени пред сложна и отговорна задача, решаваща това, те спасяват живите организми от сигурна смърт.