Нива на структурна организация на протеиновата молекула или структурата на протеина

Структурата на протеиновата молекула е изследвана повече от 200 години. Известно е за много протеини. Някои от тях се синтезират (например инсулин, RNase). Основната структурна и функционална единица на протеиновата молекула са аминокиселини. Освен карбоксилните и аминогрупите и протеини съдържат други функционални групи, които определят техните свойства. Такива групи включват поставя в странично разклонения протеин молекула: карбоксилна група от аспарагинова киселина или глутаминова киселина, амино група на лизин или хидроксилизин, гуанидин група от аргинин, на имидазол групата на хистидин, хидроксилната група на серин и треонин, фенол група на тирозин, в сулфхидрилната група на цистеин, дисулфид групата на цистин, тиоетер група на метионин, фенилаланин ядро ​​benzelnoe, алифатни вериги с други аминокиселини.

Има четири нива на структурна организация на протеиновата молекула.

Първична структура на протеина. Аминокиселините в протеиновата молекула се свързват заедно чрез пептидни връзки, образувайки първична структура. Тя зависи от качествения състав на аминокиселините, техния брой и последователността на връзката помежду си. Основната структура на протеина най-често се определя от Senger. Тестваният протеин се обработва с разтвор на дитрофлуоробензен (DNP), което води до образуването на динитрофенил-протеин (DNP-протеин). По-късно DNP-протеинът се хидролизира, образува се остатъкът от протеиновата молекула и DNP-аминокиселината. DNP-аминокиселината се изолира от тази смес и се хидролизира. Продуктите от хидролизата са аминокиселини и динитробензен. Останалата част от протеиновата молекула реагира с нови части от DNP, докато цялата молекула се разпадне в аминокиселини. Въз основа на количествено изследване на аминокиселини се прави схема на първичната структура на отделен протеин. Основната структура на протеините е инсулин, миоглобин, хемоглобин, глюкагон и много други).

Чрез метода на Edman протеинът се третира с фенил изотиоцианат. Понякога се използват протеолитични ензими - трипсин, пепсин, химотрипсин, пептидаза и др.

Вторична структура на протеина. Американски учени, използващи рентгенов анализ, откриват, че протеиновите полипептидни вериги често съществуват под формата на алфа спирали, а понякога и на бета структури.

Алфа-спирали се сравняват с спирално стълбище, където функцията на степените се извършва от аминокиселинните остатъци. В молекули фибриларни протеини (Коприна фиброин) полипептидна верига е почти напълно опъната (бета-структура) и разположени под формата на сфери, стабилизиран чрез водородни връзки.

Алфа спиралата може спонтанно да се образува в синтетични полипептиди (daderon, найлон), които имат молекулно тегло от 10 до 20 хиляди души. В някои части на протеини молекула (инсулин, хемоглобин, RNAse) разгражда спирална конфигурация алфа на пептидната верига, и са оформени спирална структура от друг вид.

Третичната структура на протеина. Спираловидни части на полипептидната верига на протеиновата молекула са в различни отношения, които определят третичен (триизмерни) структура, форма и форма на обема на протеиновата молекула. Смята се, че третичната структура на автоматични и възниква в резултат на взаимодействие с аминокиселинни остатъци от молекули на разтворителя. Така хидрофобните радикали "изготвени" в протеиновата молекула, образувайки им сух зона и хидрофилни групи са ориентирани към разтворителя, което води до образуването на енергично благоприятно потвърждения молекула. Този процес е съпроводен от образуването на вътремолекулярни връзки. Третичната структура на молекулата на протеин транскрибирана за РНКаза, хемоглобин, лизозим от кокоши яйца.

Кватернерна структура на протеина. Този вид структура на протеиновата молекула възниква в резултат на свързването на няколко субединици в една комплексна молекула. Всяка субединица има първична, вторична и третична структура.