Структура на протеините на кватернерната структура, характеристики на синтеза и генетика

Протеините са един от важните органични елементи на всяка жива клетка. Те изпълняват различни функции: основни, сигнални, ензимни, транспортни, структурни, рецептори и т.н. Важно еволюционно устройство е първичната, вторичната, третичната и кватернерните структури протеини. Какви са

Структурни компоненти на протеините

Мономерите на всяка полипептидна верига са аминокиселини (АА). Тези нискомолекулни органични съединения са доста разпространени в природата и могат да съществуват като независими молекули, изпълняващи своите функции. Сред тях, транспортиране на вещества, приемане, инхибиране или активиране на ензими.

Общо има около 200 биогенни аминокиселини, но само 20 от тях могат да бъдат мономери на протеини. Те лесно се разтварят във вода, имат кристална структура и много от тях са сладки на вкуса.

От химическа гледна точка AK са молекули, в които задължително съществуват две функционални групи: -COOH и -NH2. С помощта на тези групи аминокиселините образуват вериги, свързвайки се един с друг чрез пептидна връзка.

Всяка от 20-те протеиногенни аминокиселини има собствен радикал, в зависимост от това кои химични свойства са различни. По отношение на състава на такива радикали, всички АА се класифицират в няколко групи.

1. Неполярни: изолевцин, глицин, левцин, валин, пролин, аланин.
2. Полярни и ненатоварени: треонин, метионин, цистеин, серин, глутамин, аспарагин.
3. Ароматни: тирозин, фенилаланин, триптофан.
4. Полярен и зареден негативно: глутамат, аспартат.
5. Полярни и заредени положително: аргинин, хистидин, лизин.

Всяко ниво на организация на протеиновата структура (първична, вторична, третична, кватернерна) се основава на полипептидна верига, състояща се от АА. Единствената разлика е как се развива тази последователност в пространството и с помощта на която химическите връзки се запазват.

Първична структура на протеина

Всеки протеин се образува на рибозоми - немембранни органички на клетката, които участват в синтеза на полипептидната верига. Тук аминокиселините се свързват заедно чрез силна пептидна връзка, образувайки основната структура. Въпреки това, такава първична структура на протеина от кватернера е много различна, така че е необходимо допълнително узряване на молекулата.

Подобни протеини като еластин, хистони, глутатион, вече с такава проста структура, са в състояние да изпълняват функциите си в тялото. За по-голямата част от протеините следващата стъпка е образуването на по-сложна вторична конформация.

Вторична структура на протеина

Образуването на пептидни връзки е първият етап в узряването на повечето протеини. За да могат да изпълняват функциите си, тяхната местна конформация трябва да претърпи някакви промени. Това се постига с помощта на водородни връзки - крехка, но в същото време многобройни връзки между основните и киселинни центрове на аминокиселинните молекули.

Така се образува вторичната структура на протеина, от кватернера се отличава с простотата на оборудването и локалната конформация. Последното означава, че не цялата верига претърпява трансформация. Водородните връзки могат да се образуват на няколко места с различна отдалеченост един от друг и тяхната форма също зависи от типа аминокиселини и метода на сглобяване.

Лизозимът и пепсинът са представители на протеини, които имат вторична структура. Пепсинът участва в храносмилането и лизозимът проявява защитна функция в организма, унищожавайки клетъчните стени на бактериите.

Характеристики на вторичната структура

Локалните конформации на пептидната верига могат да се различават една от друга. Те вече са изследвани няколко десетки, а три от тях са най-често срещаните. Сред тях, алфа-спирала, бета слоеве и бета-завой.

• Алфа-спиралът е една от често срещаните конформации на вторичната структура на повечето протеини. Това е твърда сърцевина с удар от 0.54 nm. Радикалите на аминокиселините са насочени навън.

Най-често срещаните спирали на дясното спирало и понякога можете да намерите аналози с ляво усукване. Формиращата функция се осъществява чрез водородни връзки, които стабилизират къдриците. Веригата, която формира алфа спирала, съдържа много малко пролини и полярни заредени аминокиселини.

• Бета ротация се изолира в отделна конформация, въпреки че това може да се нарече част от бета слоя. Същността се крие в огъването на пептидната верига, която се поддържа от водородни връзки. Обикновено самото огъване се състои от 4-5 аминокиселини, сред които е необходимо наличието на пролин. Това AK има само един твърд и къс скелет, което прави възможно да се формира самият завой.
• Бета-слоят е верига от аминокиселини, която образува няколко завои и ги стабилизира с водородни връзки. Такава конформация е много подобна на сгъната хартия. Най-често тази форма има агресивни протеини, но има много изключения.

Има паралелни и антипаралелни бета слоеве. В първия случай, С- и N-краищата съвпадат в точките на огъване и в края на веригата, а във втория случай, не.

Третична структура

Допълнителното опаковане на протеина води до образуване на третична структура. Такава конформация се стабилизира с помощта на водородни, дисулфидни, хидрофобни и йонни връзки. Техният голям брой ви позволява да завъртите вторичната структура в по-сложна форма и да я стабилизирате.

Разделете глобуларното и фибриларни протеини. Молекулата на глобуларните пептиди е глобуларна структура. Примери: албумин, глобулин, хистони в третичната структура.

Фибрилни протеини формират силни нишки, чиято дължина надвишава тяхната ширина. Такива белтъци най-често изпълняват структурни и формиращи функции. Примери са фиброин, кератин, колаген, еластин.

Структура на протеините в кватернерната структура на молекулата

Ако няколко глобула са комбинирани в един комплекс, се формира така наречената кватернерна структура. Такава конформация не е характерна за всички пептиди и се образува, когато е необходимо да се изпълняват важни и специфични функции.

Всеки глобус в състава комплексен протеин е отделен домейн или протомер. В съвкупност структурата на протеините на кватернерната структура молекулата се нарича олигомер.

Обикновено такъв протеин има няколко стабилни конформации, които постоянно се заменят или в зависимост от влиянието на някои външни фактори, или когато е необходимо да се изпълняват различни функции.

Важна разлика от третичната структура на протеина са кватернерни междумолекулни връзки, които са отговорни за свързването на няколко глобули. В центъра на цялата молекула често се намира металният йон, който пряко засяга образуването на междумолекулни връзки.

Допълнителни протеинови структури

Не винаги веригата от аминокиселини е достатъчна, за да изпълни функциите на протеина. В повечето случаи други молекули от органична и неорганична природа се свързват с такива молекули. Тъй като тази характеристика е характерна за огромния брой ензими, съставът на комплексните протеази обикновено се разделя на три части:

• Апоензимът е протеинова част на молекула, която е аминокиселинна последователност.
• Коензимът не е протеин, а органична част. Той може да включва различни видове липиди, въглехидрати или дори нуклеинови киселини. Това включва представители на биологично активни съединения, сред които има и витамини.
• Кофакторът е неорганична част, представена в преобладаващата част от случаите от метални йони.

Структурата на протеина в четвъртичната структура на молекулата изисква участието на няколко молекули с различен произход, толкова много ензими, са само три компоненти. Пример за това е фосфокиназа, ензим, който осигурява трансфера на фосфатна група от молекулата на АТР.

Къде се образува кватернерната структура на протеиновата молекула?

започва полипептидна верига синтезирани на рибозоми клетки, но допълнително зреене протеин настъпва дори и в други органели. Новоформираната молекула трябва да попадне в транспортната система, която се състои от ядрена мембрана, EPS, Golgi апарат и лизозоми.

Нарастващата сложност на пространствената структура на протеина възниква в ендоплазмения ретикулум, където те не само образуват различни видове връзки (водород, дисулфид, хидрофобен междумолекулна йонен), но също така се присъедини към коензим и кофактор. Това образува кватернерната структура на протеина.

Когато молекулата е напълно готова за работа, тя стига до цитоплазмата на клетката или до апарата Golgi. В последния случай, тези пептиди са опаковани в лизозоми и транспортирани до други отделни клетки.

Примери за олигомерни протеини

Кватернерната структура е структурата на протеините, която е предназначена да улесни изпълнението на жизненоважни функции в живите организми. Комплексната конформация на органичните молекули позволява на първо място да повлияе на работата на много метаболитни процеси (ензими).

Биологично важните протеини са хемоглобин, хлорофил и хемоцианин. Порфириновият пръстен е основата на тези молекули, в центъра на които е металният йон.

хемоглобин

Кватернерната структура на протеиновата молекула на хемоглобина е 4 глобула, свързани чрез междумолекулни връзки. В центъра има порфин с железен йон. Протеинът се прехвърля в цитоплазмата на еритроцитите, където е заета около 80% от общата цитоплазма.

Основата на молекулата е хема, която е по-неорганична и е оцветена в червено. Той е и основният продукт на разграждането на хемоглобина в черния дроб.

Всички знаем, че хемоглобинът изпълнява важна транспортна функция - трансфера на кислород и въглероден диоксид през човешкото тяло. Сложна конформация на протеиновата молекула образува специални активни центрове, които са в състояние да свързват съответните газове с хемоглобин.

Когато се образува комплекс "протеин-газ", се оформя така наречения оксимемоглобин и карбогемоглобин. Съществува обаче още едно разнообразие от такива асоциации, което е доста стабилно: карбоксихемоглобин. Това е комплекс от протеини и въглероден моноксид, чиято стабилност обяснява атаките на задушаване в случай на прекомерна токсичност.

хлорофил

Друг представител на протеини с кватернерна структура, свързването на чиито домени вече се поддържа от магнезиевия йон. Основната функция на цялата молекула е участието в процесите на фотосинтеза в растенията.

Има различни видове хлорофили, които се различават една от друга от радикалите на порфириновия пръстен. Всеки от тези сортове се обозначава с отделно писмо от латинската азбука. Например, сухоземните растения се характеризират с наличието на хлорофил а или хлорофил b, а в водораслите също се откриват други видове на този протеин.

хемоцианин

Тази молекула е аналог на хемоглобина при много по-ниски животни (артроподи, мекотели и др.). Основната разлика между структурата на протеина и кватернерната структура на молекулата е наличието на цинков йон вместо железен йон. Хемоцианинът има синкав цвят.

Понякога хората се питат какво би станало, ако хемоглобинът на човека е заменен с хемоцианин. В този случай се нарушава обичайното съдържание на вещества в кръвта и по-специално в аминокиселините. Също така, хемоцианинът нестабилно образува комплекс с въглероден диоксид, така че "синята кръв" би имала тенденция да образува кръвни съсиреци.