Първична структура на протеина

Структурата на протеина може да бъде представена чрез един от четирите варианта. Всеки вариант има своите особености. По този начин има кватернерна, тройна, вторична и първична структурата на протеина.

Последното ниво в този списък е линейна полипептидна верига от аминокиселини. Аминокиселините са свързани помежду си чрез пептидни връзки. първичен структурата на протеина е най-простото ниво на организация на молекулата. Чрез ковалентни пептидни връзки между алфа-аминогрупата в една аминокиселина и алфа-карбоксилната група в друга, се осигурява висока стабилност на молекулата.

Когато пептидните връзки се образуват в клетките, първо се активира карбоксилната група. След това съществува връзка с аминогрупата. По подобен начин се извършва полипептидна лабораторна синтеза.

Пептидната връзка, която е повтарящ се фрагмент от полипептидната верига, има редица характеристики. Под въздействието на тези характеристики се образува не само първичната структура на протеина. Те също така засягат по-високите организационни нива на полипептидната верига. Сред основните отличителните черти изолирани една равнина (способност на всички атоми, които са включени в пептидната група в една и съща равнина) по отношение на заместители, транс-N-С връзки, собственост съществуват в 2 резонансни форми. Способността да се образуват водородни връзки се отнася и до особеностите на пептидното свързване. В този случай от всяка пептидна група могат да се образуват две водородни връзки с други групи (включително пептид). Има обаче изключения. Те включват пептидни групи с аминогрупи на хидроксипролин или пролин. Те могат да формират само една водородна връзка. Това има ефект върху образуването на вторична протеинова структура. Така че в зоната, където се намира хидроксипролинът или пролинът, пептидната верига лесно се огъва, поради факта, че няма втора водородна връзка, която да я задържи (както обикновено).

Името на пептидите се формира от имената на включените в тях аминокиселини. Дипептидът дава две аминокиселини, трипептида е три, тетрапептидът е четири и т.н. Всяка полипептидна верига (или пептид) на всяка дължина присъства N-крайната амино киселина, която съдържа свободна амино група и С-терминалната аминокиселина, в която има свободна карбоксилна група.

Свойства на протеините.

При изучаването на тези съединения учените се интересуват от няколко въпроса. Изследователите на първо място се стремят да определят размера, да определят формата и масата на протеиновите молекули. Трябва да се отбележи, че това са доста сложни задачи. Трудността беше, че определението за относително молекулно тегло да се увеличи точка на кипене протеинови разтвори (както се прави с други вещества) е невъзможно, предвид факта, че протеиновите разтвори не могат да бъдат варени. Дефиницията на индикатора в съответствие с понижаването на точката на замръзване води до неточни резултати. В допълнение протеините в чиста форма никога не се появяват. Въпреки това, използвайки разработените методи, беше установено, че молекулно тегло варира от 14 до 45 хиляди и повече.

Една от важните характеристики на съединенията е фракционното осоляване. Този процес е изолиране на протеини от разтвори след добавяне на хлороводородни разтвори с различни концентрации.

Друга важна характеристика е денатурирането. Този процес се случва, когато протеините се утаяват с тежки метали. Денатурирането е загуба на естествени свойства. Този процес включва различни трансформации на молекулата, с изключение на разграждането на полипептидната верига. С други думи, първичната структура на протеина остава непроменена по време на денатурирането.