Протеин: структура и функция. Свойства на протеините

Както знаете, протеините са основата за раждането на живота на нашата планета. Според теорията на Опарин-Халдане, това е коасервитният капка, състоящ се от пептидни молекули, които стават основа за раждането на живите. Това е неоспоримо, защото анализът на вътрешния състав на всеки представител на биомасата показва, че тези вещества съществуват във всичко: растения, животни, микроорганизми, гъбички, вируси. И те са много разнообразни и макромолекулни.

Имената на тези структури са четири, всички са синонимни:

• протеини;
• протеини;
• полипептиди;
• пептиди.

Протеинови молекули

Техният брой е наистина безброй. В този случай всички протеинови молекули могат да бъдат разделени на две големи групи:

• просто - се състои само от аминокиселинни последователности, свързани чрез пептидни връзки;
• комплекс - структурата и структурата на протеина се характеризират с допълнителни протолитични (протетични) групи, наречени кофактори.

В този случай сложните молекули също имат своя собствена класификация.

Градация на сложни пептиди

1. Гликопротеините са тясно свързани протеинови и въглехидратни съединения. Структурата на молекулата се преплита с протезни групи от мукополизахариди.
2. Липопротеините - комплексно съединение на протеини и липиди.
3. Металопротеиди - като протетична група са металните йони (желязо, манган, мед и др.).
4. Нуклеопротеини - връзката между протеини и нуклеинови киселини (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеини - конформацията на протеина и остатъка от ортофосфорната киселина.
6. Chromoproteids - много подобни на металопротеини, но елемент, който е част от простетични групи е оцветен комплекс (червено - хемоглобин, зелен - хлорофил, и т.н.).

Във всяка изследвана група структурата и свойствата на протеините са различни. Функциите, които изпълняват, също варират в зависимост от вида на молекулата.

Химическа структура на протеините

От тази гледна точка белтъците са дълга, масивна верига от аминокиселинни остатъци, свързани заедно чрез специфични връзки, наречени пептидни връзки. От страничните структури на киселините се отклоняват радикалите. Тази структура на молекулата е открита от Е. Фишър в началото на XXI век.

По-късно протеините, структурата и функциите на протеините бяха изследвани по-подробно. Стана ясно, че аминокиселините, които съставляват пептидната структура, са само 20, но те могат да бъдат комбинирани по различни начини. Оттук и разнообразието на полипептидните структури. В допълнение, в процеса на живот и изпълнение на функциите си, протеините са в състояние да претърпят редица химични трансформации. В резултат на това те променят структурата и се появява съвсем нов тип връзка.

За да се разруши пептидната връзка, т.е. да се разруши протеина, структурата на веригите, е необходимо да се изберат много строги условия (действието на високи температури, киселини или алкали, катализатор). Това се дължи на високата сила ковалентни връзки в молекула, а именно в пептидна група.

Откриването на протеиновата структура в лабораторни условия се извършва с помощта на биуретна реакция - ефекта върху полипептида на прясно утаена меден хидроксид (II). Комплексът от пептидната група и медния йон дава ярко виолетов цвят.

Има четири основни структурни организации, всяка от които има своите особености в структурата на протеините.

Нива на организация: основна структура

Както е споменато по-горе, пептидът е последователност от аминокиселинни остатъци с включения, коензими или без тях. Така че първичната се нарича структурата на молекулата, която е естествена, естествена, е наистина аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки и нищо повече. Това означава, че полипептидът е линеен. В този случай особеностите на структурата на протеините на такъв план са, че тази комбинация от киселини е определящият фактор за функцията на протеиновата молекула. Поради наличието на тези функции е възможно не само да се идентифицира пептидът, но и да се предскажат свойствата и ролята на напълно нов, все още неоткрит. Примери за пептиди, притежаващи естествена първична структура, са инсулин, пепсин, химотрипсин и други.

Вторична конформация

Структурата и свойствата на протеините в тази категория леко се различават. Такава структура може да бъде образувана първоначално от природата, или когато е изложена на първична твърда хидролиза, температура или други условия.

Тази конформация има три разновидности:

1. Гладки, правилни, стереорегулни завои, изградени от остатъци от аминокиселини, които се въртят около главната ос на ставата. Дръжте се единствено водородни връзки, които възникват между кислорода на една пептидна група и другия водород. И структурата се счита за правилна, защото завъртанията се повтарят равномерно на всеки 4 връзки. Такава структура може да бъде или ляво, или дясно. Но в повечето известни протеини преобладава дясновъртящият изомер. Такива конформации се наричат ​​алфа структури.
2. Съставът и структурата на протеините от следващия тип се различават от предишния, тъй като водородните връзки не се образуват между редица остатъци от едната страна на молекулата, а между значително отдалечените и достатъчно голямо разстояние. Поради тази причина цялата структура има формата на няколко вълнообразни серпентинови полипептидни вериги. Има една характеристика, която протеинът трябва да показва. Структурата на аминокиселините в клоните трябва да бъде възможно най-къса, например в глицин или аланин. Този тип вторична конформация се нарича бета листове за способността им да се прилепват заедно при формирането на обща структура.
3. Структурата на биологията се отнася до третия тип като сложен, разпръснат, разместен фрагменти, които не притежават стереорегулация и са в състояние да променят структурата под въздействието на външни условия.

Примери за протеини, които имат вторична структура от природата, не са идентифицирани.

Висше образование

Това е доста сложна структура, като името "глобул". Какво е протеин? Структурата на това се основава на вторичната структура, но добави нови видове взаимодействия между атомите на групи, и цялата молекула гънки като, водени така, фактът, че хидрофилните групи са насочени в глобули и хидрофобен - навън.

Това обяснява заряда на протеиновата молекула в колоидните водни разтвори. Какви видове взаимодействия има?

1. Водородните връзки остават непроменени между същите части, както във вторичната структура.
2. Хидрофобни (хидрофилни) взаимодействия - възникват, когато полипептидът се разтваря във вода.
3. Йоновата атракция - образувана между различните натоварени групи от аминокиселинни остатъци (радикали).
4. Ковалентните взаимодействия - могат да се образуват между местата на специфични киселини - молекулите на цистеина или по-скоро техните опашки.

Така, съставът и структурата на протеини, притежаващи третична структура, могат да бъдат описани като полипептидни вериги, сгънати в глобули, които запазват и стабилизират своята конформация чрез различни типове химични взаимодействия. Примери на такива пептиди са: фосфоглицерат кеназа, tPHK, алфа-кератин, фиброин коприна и други.

Кватернерна структура

Това е един от най-сложните глобули, които протеините образуват. Структурата и функциите на протеини от този вид са много многообразни и специфични.

Какво е такава конформация? Това са няколко (в някои случаи десетки) големи и малки полипептидни вериги, които се формират независимо един от друг. Но след това, поради същите взаимодействия, които считахме за третичната структура, всички тези пептиди са усукани и преплетени. По този начин се получават комплексни конформационни глобули, които могат да съдържат както метални атоми, липидни групи, така и въглехидратни групи. Примери за такива протеини са: ДНК-полимераза, обвивка на тютюнев протеин, хемоглобин и други.

Всички изследвани от нас пептидни структури имат свои собствени методи за идентификация в лабораторията, базирани на съвременните възможности за използване на хроматография, центрофугиране, електронна и оптична микроскопия и високи компютърни технологии.

Изпълнени функции

Структурата и функциите на протеините са тясно свързани помежду си. Това означава, че всеки пептид играе определена роля, уникална и специфична. Има и такива, които могат да изпълняват няколко значими операции в една жива клетка. Възможно е обаче да се изразят в обобщена форма основните функции на протеиновите молекули в организмите на живите същества:

1. Осигуряване на трафик. Едноклетъчните организми, или органелите или някои видове клетки са способни на движение, свиване, движение. Това се осигурява от протеините, които съставят структурата на моторните им апарати: резена, флагели, цитоплазмична мембрана. Ако говорим за невъзможност да се движат клетките, протеините могат да допринесат за тяхното намаляване (мускулен миозин).
2. Хранителна или резервна функция. Това е натрупване на протеинови молекули в яйцата, ембрионите и растителните семена за по-нататъшното попълване на липсващите хранителни вещества. Когато се разцепват, пептидите дават аминокиселини и биологично активни вещества, които са необходими за нормалното развитие на живите организми.
3. Енергийна функция. В допълнение към въглехидратите, протеините също могат да дадат сила на тялото. Когато 1 g пептид се дезинтегрира, 17,6 kJ полезна енергия се освобождава под формата на аденозин трифосфат (АТР), който се изразходва за жизненоважни процеси.
4. Сигнална и регулаторна функция. Тя включва осъществяването на внимателен мониторинг на протичащите процеси и предаването на сигнали от клетки към тъкани, от тях на органи, от тях към системи и т.н. Типичен пример е инсулинът, който стриктно определя количеството глюкоза в кръвта.
5. Рецепторна функция. Тя се осъществява чрез промяна на конформацията на пептида от едната страна на мембраната и чрез включване в преструктурирането на другия край. В същото време сигналът и необходимата информация се предават. Най-често такива протеини се вграждат в цитоплазмените мембрани на клетките и упражняват строг контрол над всички вещества, преминаващи през него. Също така уведомете за химически и физически промени в околната среда.
6. Транспортна функция на пептидите. Тя се осъществява от протеинови канали и протеинови носители. Тяхната роля е очевидна - транспортиране на необходимите молекули до места с ниска концентрация от части с високи. Типичен пример е прехвърлянето на кислород и въглероден диоксид на органи и тъкани от протеиновия хемоглобин. Те също така осигуряват съединения с ниска молекулна маса през вътрешната клетъчна мембрана.
7. Структурна функция. Един от най-важните от тези, които протеинът прави. Структурата на всички клетки, техните органели се осигурява от пептиди. Те, подобно на рамката, определят формата и структурата. Освен това те също го подкрепят и го модифицират, ако е необходимо. Следователно, за растежа и развитието всички живи организми се нуждаят от протеини в храната. Тези пептиди включват еластин, тубулин, колаген, актин, кератин и други.
8. Каталитична функция. Тя се извършва от ензими. Многобройни и разнообразни, те ускоряват всички химически и биохимични реакции в тялото. Без тяхното участие обикновената ябълка в стомаха можеше да бъде усвоена само за два дни, като имаше голяма вероятност да се разпадне едновременно. Под действието на каталаза, пероксидаза и други ензими, този процес се извършва в рамките на два часа. По принцип, благодарение на тази роля на протеини, анаболизмът и катаболизмът, т.е. енергиен обмен.

Защитна роля

Има няколко вида заплахи, от които протеините са предназначени да защитят тялото.

На първо място, химическа атака травматични реактиви, газове, молекули, вещества с различен спектър на действие. Пептидите са в състояние да взаимодействат с тях в химическо взаимодействие, превеждайки ги в безвредна форма или просто неутрализирайки.

Второ, физическа заплаха от раната - ако фибриноген във времето протеин не се превръща във фибрин на мястото на нараняване, кръвта не пресичам, и по този начин ще се получи запушване. Тогава, напротив, се нуждаем от плазмин пептид, който може да разтваря съсирек и да възстанови пропускливостта на съда.

Трето, заплахата за имунитета. Структурата и значението на протеините, образуващи имунната защита, са изключително важни. Антителата, имуноглобулините, интерфероните са важни и значими елементи на човешката лимфна и имунна система. Всяка чужда частица, вредна молекула, част от мъртва клетка или цялата структура се подлага на незабавно изследване от пептидното съединение. Ето защо човек може самостоятелно да се предпази от инфекции и прости вируси без медикаменти.

Физични свойства

Структурата на клетъчния протеин е много специфична и зависи от изпълняваната функция. Но физическите свойства на всички пептиди са подобни и се свеждат до следните характеристики.

1. Молекулното тегло е до 1,000,000 Daltons.
2. Във воден разтвор се образуват колоидни системи. Там структурата придобива заряд, който може да варира в зависимост от киселинността на средата.
3. Под въздействието на тежки условия (облъчване, киселина или алкали, температура и т.н.), те могат да преминат на други нива на конформации, т.е. да денатурират. Този процес е 90% необратим. Съществува обаче и обратна промяна - ренатуриране.

Това са основните свойства на физическите характеристики на пептидите.