Протеини: Протеинова структура и функция

Протеините са органични вещества. Тези високомолекулни съединения се характеризират с определен състав и се разграждат в аминокиселини по време на хидролизата. Протеиновите молекули могат да бъдат от различни форми, много от тях са съставени от няколко полипептидни вериги. Информацията за структурата на протеина се кодира в ДНК, а синтезата на протеиновите молекули се нарича превод.

Химичен състав на протеините

Средният протеин съдържа:

• 52% въглерод;
• 7% водород;
• 12% азот;
• 21% кислород;
• 3% сяра.

Протеиновите молекули са полимери. За да се разбере тяхната структура, е необходимо да се разбере какви са техните мономери - аминокиселини.

Аминокиселини

Те са разделени на две категории: постоянно се срещат и понякога се случват. Сред първите 18 мономери на протеини и още 2 амида: аспарагинова и глутаминова киселина. Понякога има само три киселини.

Тези киселини могат да бъдат класифицирани по различни начини: от естеството на страничните вериги или от натоварването на техните радикали и те също могат да бъдат разделени на броя на групите CN и COOH.

Първична структура на протеина

Редът на редуване на аминокиселините в протеиновата верига определя последващите нива на организация, свойства и функции. Основното начин на комуникация между мономерите е пептид. Той се образува чрез отстраняването на водорода от една аминокислова група и една от другата.

Първото ниво на организация на протеиновата молекула е последователността от аминокиселини в нея, просто верига, която определя структурата на протеиновите молекули. Тя се състои от "скелет", който има редовна структура. Това е повтаряща се последователност на -NH-CH-CO-. Отделни странични вериги представляват аминокиселинни радикали (R), чиито свойства определят състава на структурата на протеините.

Дори ако структурата на протеиновите молекули е една и съща, те могат да се различават в свойствата само от факта, че техните мономери имат различна последователност във веригата. Редът на аминокиселините в протеина се определя от гените и диктува белтъчните определени биологични функции. Последователността на мономерите в молекулите, отговорни за същата функция, често е близка при различните видове. Такива молекули са еднакви или сходни в организацията и изпълняват същите функции в различни видове организми - хомоложни протеини. Структурата, свойствата и функциите на бъдещите молекули се поставят вече на етапа на синтез на веригата от аминокиселини.

Някои общи черти

Структурата на протеините е изследвана доста дълго време и анализ на тяхната основна структура е направил някои обобщения. За по-голям брой протеини, присъствието на всички двадесет аминокиселини, от които има особено много глицин, аланин, аспарагинова киселина, глутамин и малко триптофан, аргинин, метионин, хистидин. Изключенията са само няколко групи протеини, например, хистони. Те са необходими за опаковане на ДНК и съдържат много хистидин.

Втората генерализация: в глобуларните протеини не съществуват общи модели при редуването на аминокиселини. Но дори и в биологичните полипептиди далеч от биологичната активност, има малки идентични фрагменти от молекули.

Вторична структура

Второто ниво на организация на полипептидната верига е нейното пространствено подреждане, което се поддържа от водородни връзки. скривам алфа-спирала и бета - фолд. Част от веригата не разполага с подредена структура, такива зони се наричат ​​аморфни.

Алфа спиралата на всички естествени белтъци е дясно навита. Страничните радикали на аминокиселините в спиралата винаги са обърнати навън и са разположени на противоположните страни на оста си. Ако те са неполярни, те са групирани от едната страна на спиралата, което води до дъги, които създават условия за сближаване на различни спирални области.

Бета-гънките - силно удължени спирали - са склонни да се заселят в протеиновата молекула една до друга и да формират успоредни и неравномерни бета - сгънати слоеве.

Третичната структура на протеина

Третото ниво на организация на протеиновата молекула е сгъването на спирали, гънки и аморфни сегменти в компактна структура. Това се дължи на взаимодействието на страничните радикали на мономерите един с друг. Такива връзки са разделени на няколко вида:

• водородните връзки се образуват между полярните радикали;
• хидрофобна - между неполярни R-групи;
• електростатичен сила на привличане (йонни връзки) - между групите, чиито обвинения са противоположни;
• дисулфидни мостове - между радикалите на цистеина.

Последният тип връзка (-S = S-) е ковалентно взаимодействие. Дисулфидните мостове укрепват протеините, тяхната структура става по-трайна. Но наличието на такива връзки не е необходимо. Например, цистеинът може да бъде много малък в полипептидната верига или неговите радикали са разположени една до друга и не могат да създадат "мост".

Четвъртото ниво на организация

Кватернерната структура не се образува от всички протеини. Структурата на протеините на четвъртото ниво се определя от броя на полипептидните вериги (протомери). Те са свързани със същите връзки като предишното ниво на организацията, с изключение на дисулфидните мостове. Молекулата се състои от няколко протомера, всяка от които има своя (или идентична) третична структура.

Всички нива в организацията определят функциите, които ще произвеждат получените протеини. Структурата на протеините на първо ниво на организацията определя много точно тяхната последваща роля в клетката и в организма като цяло.

Функции на протеините

Трудно е дори да си представим колко важна е ролята на протеините в дейността на клетката. По-горе разгледахме структурата им. Функциите на протеините директно зависят от него.

Извършвайки структурна (структурна) функция, те формират основата на цитоплазмата на всяка жива клетка. Тези полимери са основният материал на всички клетъчни мембрани, когато те са комплексирани с липиди. Това включва и разделянето на клетките в отделения, във всеки от които протичат техните реакции. Факт е, че за всеки комплекс от клетъчни процеси са необходими техните условия, особено рН на средата играе голяма роля. Протеините изграждат тънки дялове, които разделят клетката на така наречените отделения. Самият феномен се нарича разделение.

Каталитичната функция е да регулира всички клетъчни реакции. Всички ензими на произход са прости или комплексни протеини.

Всеки вид движение на организми (работата на мускулите, движението на протоплазмата в клетката, трептенето на ресни в протозоите и т.н.) се осъществява от протеини. Структурата на протеините им позволява да се движат, образуват влакна и пръстени.Транспортната функция е, че много вещества се транспортират през клетъчната мембрана със специфични носители на протеини.

Хормоналната роля на тези полимери е веднага разбираема: редица хормони в структурата са протеини, например инсулин, окситоцин.

Резервната функция се определя от факта, че протеините могат да образуват отлагания. Например валгулинови яйца, млечен казеин, протеинови семена - те съдържат голям брой хранителни вещества.

Всички сухожилия, ставните стави, костите на скелета, копитата се образуват от протеини, което ни води до следващата им функция - поддържащата.

Протеиновите молекули са рецептори, което прави селективно разпознаване на определени вещества. В тази роля гликопротеините и лектините са особено известни.

Най-важните фактори на имунитета - антителата и системите на комплемента са белтъците. Например, процесът на коагулация на кръвта се основава на промени във фибриногенния протеин. Вътрешните стени на хранопровода и стомаха са облицовани със защитен слой от лигавични протеини - лизини. Токсините също са протеини от произхода. Основата на кожата, която защитава тялото на животните, е колагенът. Всички тези функции на протеините са защитни.

Е, последната функция е регулаторната. Има протеини, които контролират работата на генома. Това означава, че регулират транскрипцията и превода.

Независимо от важната роля на протеините, структурата на протеините е била решена от учените отдавна. И сега те отварят нови начини за използване на това знание.