Нива на структурната организация на протеиновата молекула: вторичната структура на протеина

Основата структура на протеините и протеинът е полипептидна верига и протеиновата молекула може да се състои от една, две или повече вериги. Въпреки това, физични, биологични и химични свойства на биополимери се причиняват не само обща химична структура, която може да бъде "безсмислен", но също така и от други нива на организацията на протеиновите молекули.

Първична структура на протеина се определя чрез количествен и качествен аминокиселинен състав. Пептидните връзки са в основата на първичната структура. За първи път тази хипотеза е изразена през 1888 г. от А. Я. Данилевски, а по-късно неговите предположения са потвърдени от пептидния синтез, който Е. Фишър извърши. Структурата на протеиновата молекула е изследвана подробно от А. Я. Данилевски и Е. Фишър. Според тази теория, протеиновите молекули се състоят от голям брой аминокиселинни остатъци, които са свързани чрез пептидни връзки. Протеиновата молекула може да има една или повече полипептидни вериги.

При изследването на първичната структура на протеините се използват химични агенти и протеолитични ензими. По този начин, използвайки метода на Едман, е много удобно да се идентифицират крайните аминокиселини.

Вторичната структура на протеина демонстрира пространствената конфигурация на протеиновата молекула. Съществуват следните видове вторична структура: алфа-спирална, бета-спирална, колагенна спирала. Учените са установили, че алфа-спиралата е най-характерна за структурата на пептидите.

Вторичната структура на протеина се стабилизира чрез водородни връзки. Последните възникват между водородни атоми, свързан към електронаделящия азотен атом на една пептидна връзка и карбонилния кислороден атом на четвъртата аминокиселина върху него и насочен по протежение на спиралата. Енергийните изчисления показват, че полимеризацията на тези аминокиселини е по-ефективна в правилната алфа спирала, която присъства в нативните протеини.

Вторична структура на белтъка: бета-сгъната структура

Полипептидните вериги в бета-гънките са напълно удължени. Бета-гънките се образуват чрез взаимодействието на две пептидни връзки. Посочената структура е типична за фибриларни протеини (кератин, фиброин и др.). По-специално, бета-кератин характеризира с паралелно на полипептидни вериги, които са допълнително стабилизиран чрез междуверижни дисулфидни връзки. В копринен фиброин съседните полипептидни вериги са антипаралелни.

Вторична структура на протеина: колагенна спирала

Образуванието се състои от три спирални вериги на тропоколагена, които имат формата на пръчка. Спиралните вериги са усукани и формират свръхвисоко. Helix стабилизира чрез водородни връзки между водорода на пептида срещащи се амино аминокиселинен остатък в една верига и кислородния атом на карбонилната група на аминокиселинния остатък на друга верига. Представената структура придава колаген висока якост и еластичност.

Третичната структура на протеина

Повечето протеини в естественото състояние имат много компактна структура, която се определя от формата, размера и полярността на аминокиселинните радикали, както и от последователността на аминокиселините.

Значително влияние върху формирането на нативния протеин конформация или третични структури са хидрофобни и йонни взаимодействия, водородни връзки и др .. Под действието на тези сили се постига термодинамично целесъобразно конформация на протеиновата молекула и стабилизиране.

Кватернерна структура

Този вид молекулярна структура възниква в резултат на свързването на няколко субединици в една единствена сложна молекула. Всяка субединица включва първични, вторични и третични структури.