Биологичната роля на аминокиселините и тяхното приложение

Каква е биологичната роля на аминокиселините? Да се ​​опитаме заедно да намерим отговора на този въпрос. Откриваме особеностите на структурата на този клас органични вещества, техните химични свойства, основните области на приложение.

Исторически произход

Първата открита аминокиселина е глицин. Той се синтезира през 1820 г. чрез киселинна хидролиза на желатин. Дешифрирането на аминокиселинния състав на протеиновите молекули е възможно едва от средата на миналия век, след което се открива аминокиселината - треонин.

Основни функции

В момента има информация за 300 аминокиселини, изпълняващи различни функции в тялото.

Каква е основната биологична роля аминокиселини? двадесет от тях се считат за стандартни (протеиногенни), тъй като те са част от основните протеинови молекули.

Тези съединения са част от някои протеини. Оксиприлин е основата на колагена, еластинът се образува от дезмозин.

Те могат да бъдат междинни вещества в метаболитните процеси. Тази функция се извършва от цитрулин, орнитин.

биологичен аминокиселинна функция също се състои в синтеза на нуклеотиди, полиамиди. Въглеродната верига на тези съединения се използва за образуване на други органични вещества:

• глюкозата се синтезира от глюкогенни аминокиселини;
• липидите се образуват от кетогенни съединения.

Биологичната роля на аминокиселините се състои в възможността за тяхното използване за определяне на функционални групи. Цистеин се използва, когато се открива сулфатна група. Аспартатът се използва за откриване на амино група.

Характеристики на номенклатурата

Колко правилно да се наименуват аминокиселините? Структурата, класификацията, биологичната роля на тези съединения се разглеждат дори и в хода на учебната програма.

Аминокиселините са производни на карбоксилни киселини, в които един водороден атом е заменен с амино група.

В зависимост от местоположението на тази функционална група едно съединение може да има няколко изомера. Химистите използват три различни номенклатура: рационално, тривиално, систематично.

Тривиалните имена на тези съединения са свързани с източника, от който са изолирани. Серинът е включен във фиброиновата коприна, глутаминът се намира в глутена на зърнените растения. Цистината присъства в камъните на пикочния мехур.

Рационалното наименование е свързано с производното на карбоксилната киселина и съкратеното обозначение се използва за обозначаване на последователността на аминокиселините в протеиновата молекула. В биохимията се използват съкратените и тривиални имена на тези съединения.

Класификация на аминокиселините

За да разберем биологичната роля на аминокиселините и тяхното използване, нека да разгледаме по-подробно видовете класификация на тези органични съединения.

Понастоящем се използват няколко типа класификация:

• с радикал;
• по степента на нейната полярност;
• върху варианта на синтеза в тялото.

Чрез структурата на радикала в органичната химия се изолират различни видове аминокиселини.

Алифатни съединения могат да съдържат една карбоксилна и аминогрупа, в който случай те са моноаминокарбонови съединения.

В присъствието на две СООН и една амино група, веществата се наричат ​​моноаминодикарбоксилни вещества.

Също така са изолирани диаминомонокарбоксилни и диаминодикарбоксилни форми на аминокиселини.

Цикличните видове се различават не само от броя на циклите, но и от техния качествен състав.

Според Ленин аминокиселините са разделени на четири групи според характеристиките на взаимодействието на въглеводородния радикал с вода:

• хидрофобен;
• хидрофилен;
• отрицателно заредена;
• положително заредена.

В зависимост от способността на аминокиселините да синтезират в човешкото тяло, незаменими (идват с храна), както и взаимозаменяеми видове.

Многобройни научни експерименти са доказали биологичната роля на алфа-аминокиселините.

Физични свойства

Какви са характеристиките на аминокиселините? Номенклатурата, свойствата, биологичната роля на тези съединения се предлагат на завършилите училища по единния държавен изпит по химия. Тези органични киселини са силно разтворими във вода, имат висока точка на топене.

Техната оптична активност се обяснява с присъствието в молекулите на асиметричен въглероден атом (с изключение само на глицин). Ето защо са открити L- и D-стереоизомери на аминокиселини.

L-серии изомери се намират в животински протеини. Стойността на индекса на водород за тези съединения е в диапазона от 5.5-7.

Химични свойства

Нека разгледаме аминокиселините по-подробно. Структура, химически биологичната роля на тези органични вещества трябва да бъде известна.

Специфичността на химичните свойства на аминокиселините е в тяхната двойственост. Причината за амфотерността е наличието на две функционални групи в тези органични киселини.

Наличието на карбоксилна група СООН дава тези съединения киселинен характер. Лесно взаимодействат с активни метали, основни оксиди, алкали. Също така, киселинността на свойствата на тези органични съединения се проявява в реакцията на естерификация (с естери образуващи естери).

Аминокиселините също могат да влязат в химическо взаимодействие със соли, образувани от слаби минерални киселини. Като пример за такава реакция може да се разгледа взаимодействието на аминокиселини с бикарбонати и карбонати.

Основните свойства на този клас са способността на аминокиселините да реагират с другите киселини на амино групата. В този случай се образуват соли.

Биологичната роля на декарбоксилиране на аминокиселини е, че се образува неутрална среда, която е абсолютно безопасна за жив организъм.

Реакцията на нинхидрин позволява откриването на аминокиселини в разтвор. Същността на реакцията е, че безцветен разтвор на нинхидрин, взаимодействащ с аминокиселина, ще кондензира под формата на димер през азотен атом, който се отделя от аминогрупата на съответната киселина.

Полученият пигмент има червен филилитов цвят, освен това декарбоксилирането на аминокиселината води до образуването на определен алдехид и въглероден моноксид (4).

Това е нинхидриновата реакция, използвана от биолозите в анализа на първичната структура на протеиновите молекули. Чрез интензивността на цвета е възможно да се открие количественото съдържание на аминокиселини в първоначалния разтвор, поради което такъв анализ е подходящ за определяне на концентрацията на аминокиселини.

Специфични реакции

В аминокиселините, в допълнение към карбоксилните и аминогрупи, могат да присъстват допълнителни функционални групи. За тяхното определяне в изследователските лаборатории провеждат качествени реакции.

Аргининът може да бъде открит в сместа чрез извършване на качествена реакция на Sakaguchi (върху гуанидиновата група). Цистеинът може да бъде определен чрез метода Fole, който е специфичен за SH групата.

Нитроционната реакция (ксантопротеинова реакция) дава възможност да се потвърди наличието на ароматна аминокиселина в сместа. Реакцията Millon е предназначена да идентифицира хидроксилната група в ароматния пръстен на тирозин.

Характеристики на пептидното свързване

Какви са характеристиките на съдържащи сяра аминокиселини? Тяхната биологична роля е свързана с образуването на пептидни молекули. Когато няколко молекули аминокиселини взаимодействат една с друга, водните молекули се разцепват и аминокиселинните остатъци образуват пептиди, като се използва пептидна (амидна) връзка.

Броят на аминокиселинните остатъци, образуващи полипептида варира значително. Тези пептиди, които съдържат не повече от десет аминокиселинни остатъка, се наричат ​​олигопептиди. Името на полученото съединение често се обозначава с броя на аминокиселинните остатъци.

Ако веществото съдържа повече от десет аминокиселинни остатъка, съединенията се наричат ​​полипептиди. За тези съединения, които съдържат повече от петдесет аминокиселинни остатъци, продуктът от техния синтез се нарича протеин.

Така че хормонът глюкагон, който съдържа 29 аминокиселини, се нарича хормон. Аминокиселинните остатъци се считат за мономери на началните органични киселини, от които се образуват протеиновите съединения.

Този аминокиселинен остатък, който е написан отляво, има амино група, се нарича N-терминал, фрагмент с карбоксилна група се счита за С-терминал, обичайно е да се пише вдясно.

Когато се именува полученият полипептид, се използват съкратените наименования на аминокиселините, от които се образува. Например, ако в взаимодействието участваха глицин, серин, аланин, полученият трипептид ще се чете като глицилсерилаланин.

Значението на някои аминокиселини

Глицин (аминооцетна киселина) е донор на въглеродни фрагменти, които са необходими за образуването на хемоглобин, пирол, холин, нуклеотиди, както и за синтеза на креатин.

Серинът присъства в състава активни центрове на ензими. Тази аминокиселина е необходима за синтеза на фосфопротеин (казеин от естествено мляко).

Глюкогенната киселина е необходима, за да се образува вторична, третична структура на протеиновата молекула. В това съединение има най-реактивно-активната функционална група, поради което веществото лесно влиза в редукционните процеси, свързва тежки метали под формата на неразтворими съединения. Той изпълнява функцията на донора на сулфатната група, която се нуждае от синтез на съдържащи сяра вещества.

заключение

Аминокиселините са амфотерни органични съединения, които имат важно биологично значение. Това са аминокиселинните остатъци в синтеза, които образуват последователност, която е основната структура на протеиновата молекула. В зависимост от структурата на аминокиселинните фрагменти се синтезира белтък, специфичен за всеки жив организъм.