Прости и сложни протеини. Структура, функции, свойства, характеристики, примери за сложни протеини

Едно от определенията за живота е, както следва: "Животът е начин на съществуване на протеинови тела". На нашата планета, без изключение, организмите съдържат органични вещества като протеини. В тази статия ще бъдат описани прости и сложни протеини, ще бъдат определени разликите в молекулната структура и ще бъдат изследвани техните функции в клетката.

Какви са протеините?

От гледна точка на биохимията са високо молекулни органични полимери, мономерите от които са 20 вида различни аминокиселини. Те са свързани заедно чрез ковалентни химични връзки, иначе наричани пептидни връзки. защото мономери на протеини са амфотерни съединения, те съдържат както амино група, така и карбоксилна функционална група. Химическата връзка на CO-NH възниква между тях.

Ако полипептидът се състои от остатъци от аминокиселинните единици, той образува прост протеин. Полимерните молекули, които допълнително съдържат метални йони, витамини, нуклеотиди, въглехидрати, са сложни протеини. След това разглеждаме пространствената структура на полипептидите.

Нива на организация на протеиновите молекули

Те са представени от четири различни конфигурации. Първата структура е линейна, тя е най-проста и има появата на полипептидна верига, по време на спиралата генерира допълнителни водородни връзки. Те стабилизират спиралата, която се нарича вторична структура. Третичните нива на организация имат прости и сложни протеини, повечето растителни и животински клетки. Последната конфигурация е кватернерна, възниква, когато няколко молекули от естествената структура взаимодействат, обединени от коензими, точно такава структура има сложни протеини, които изпълняват различни функции в организма.

Разнообразие от прости протеини

Тази група полипептиди не е многобройна. Техните молекули се състоят само от аминокиселинни остатъци. Протеините включват, например, хистони и глобулини. Първите са представени в структурата на ядрото и са комбинирани с ДНК молекули. Втората група - глобулини - се считат за основните компоненти на кръвната плазма. Протеин като гамаглобулин действа като имунна защита и е антитяло. Тези съединения могат да образуват комплекси, които съдържат сложни въглехидрати и протеини. Такива фибрилни прости протеини, като колаген и еластин, са част от съединителната тъкан, хрущялите, сухожилията и кожата. Основните им функции са изграждане и поддръжка.

Протеиновият тубулин е част от микротубулите, които са компоненти на резитба и фрагмента на такива едноклетъчни организми, като инфузори, егуленни, паразитни флагелати. Същият протеин е част от многоклетъчните организми (флагели на сперматозоидите, ребра от ооцити, клетъчен епител на тънките черва).

Протеиновият албумин изпълнява функция за съхранение (например протеин от пилешки яйца). В ендосперма на семена от зърнени култури се натрупват ръж, ориз, пшеница - протеинови молекули. Те се наричат клетъчни включвания. Тези вещества използват семенните зародиши в началото на тяхното развитие. В допълнение, високото съдържание на протеин в житните зърна е много важен индикатор за качеството на брашното. Хляб, изпечен от брашно, богато на глутен, има вкусни качества и е по-полезен. Глутенът съдържа така наречените сортове твърда пшеница. Кръвната плазма на дълбоководната риба съдържа протеини, които предотвратяват смъртта им от студа. Те имат свойствата на антифриз, предотвратявайки смъртта на тялото при ниски температури на водата. От друга страна, в състава на клетъчната стена на термофилни бактерии в геотермални източници, съдържаща протеини, способни да запази своята естествена конфигурация (третична или четвъртична структура) и не се денатурира при температури, вариращи от 50 до + 90 ° С

proteid

Това са комплексни протеини, които се характеризират с голямо разнообразие във връзка с различните функции, изпълнявани от тях. Както беше отбелязано по-рано, тази група от полипептиди, в допълнение към протеиновата част, съдържа протетична група. Под влияние на различни фактори, като например висока температура, соли на тежки метали, концентрирани алкали и киселини, сложните протеини могат да променят пространствената си форма, като я опростят. Това явление се нарича денатурация. Структурата на сложните протеини се прекъсва, водородните връзки се разрушават и молекулите губят своите свойства и функции. По правило денатурирането е необратимо. Но при някои полипептиди, изпълняващи каталитични, моторни и сигнални функции, е възможно ренатурация - възстановяване на естествената структура на протеина.

Ако действието на дестабилизиращия фактор настъпи за дълго време, протеиновата молекула е напълно унищожена. Това води до разкъсване на пептидните връзки на първичната структура. Вече не е възможно да се възстанови белтъка и неговите функции. Това явление се нарича унищожение. Пример за това е готвенето на пилешки яйца: течният протеин албумин, който е в третичната структура, е напълно унищожен.

Биосинтеза на протеини

Още веднъж припомняме, че съставът на полипептидите на живите организми включва 20 аминокиселини, сред които има незаменими. Това са лизин, метионин, фенилаланин и т.н. Те влизат в кръвта от тънките черва след разцепването на протеиновите продукти в него. За синтезиране на взаимозаменяеми аминокиселини (аланин, пролин, серин) гъбичките и животните използват азотсъдържащи съединения. Растенията, които са автотрофни, независимо образуват всички необходими композитни мономери, представляващи сложни протеини. За това в реакциите на асимилация се използват нитрати, амоняк или свободен азот. В микроорганизмите някои видове осигуряват сами комплект аминокиселини, докато в други се синтезират само някои мономери. Етапи на биосинтеза на протеини се осъществяват в клетките на всички живи организми. В ядрото има транскрипция, а в цитоплазмата на клетката - превод.

Първият етап - синтеза на прекурсора на тРНК се осъществява с участието на ензимната РНК полимераза. Тя нарушава водородните връзки между ДНК-веригите и на един от тях, на принципа на взаимното допълване, събира молекула на pre-iRNA. Провежда се подхлъзване, тоест, узрява, след което напуска ядрото в цитоплазмата, образувайки матрична рибонуклеинова киселина.

За осъществяването на втория етап е необходимо да има специални органели - рибозоми, както и молекули на информация и транспортни рибонуклеинови киселини. Друго важно условие е присъствието на АТР молекули, тъй като реакциите пластмасов обмен, към който принадлежи биосинтезата на протеините, се появяват с абсорбцията на енергия.

Ензими, тяхната структура и функции

Това е голяма група протеини (около 2000), които играят ролята на вещества, които влияят на скоростта на биохимичните реакции в клетките. Те могат да бъдат прости (трипсин, пепсин) или сложни. Комплексните протеини се състоят от коензим и апоензим. Специфичността на самия протеин по отношение на съединенията, за които той влияе, определя коензима, а активността на протеините се наблюдава само когато протеиновият компонент е свързан с апоензима. Каталитичната активност на ензима не зависи от цялата молекула, а само от активното място. Неговата структура съответства на химическата структура на катализираното вещество на принципа "key-lock", поради което действието на ензимите е строго специфично. Функциите на сложните протеини се състоят както в участие в метаболитни процеси, така и в използването им като акцептори.

Класове комплексни протеини

Те са разработени от биохимици, въз основа на 3 критерия: физични и химични свойства, функционални характеристики и специфични структурни характеристики на протеазите. Първата група включва полипептиди, които се различават по електрохимичните свойства. Те са разделени на основни, неутрални и киселинни. По отношение на водата, протеините могат да бъдат хидрофилни, амфифилни и хидрофобни. Втората група включва ензими, които разгледахме по-рано. Третата група включва полипептиди, които се различават в химичния състав на протезните групи (това са хромопротеини, нуклеопротеини, металопротеини).

Разгледайте по-подробно свойствата на сложните протеини. Така например, киселинният протеин, който е част от рибозомите, съдържа 120 аминокиселини и е универсален. Той се среща в синтезиращи протеини органели, както прокариотни, така и еукариотни клетки. Друг представител на тази група - протеинът S-100, се състои от две вериги, свързани с калциев йон. Тя е част от невроните и невроглиите - поддържащата тъкан на нервната система. Общото свойство на всички кисели протеини е високото съдържание на дикарбоксилни киселини: глутаминова и аспарагинова. Алкалните протеини включват хистони - протеини, които са част от нуклеиновите киселини на ДНК и РНК. Характеристика на техния химичен състав е голямо количество лизин и аргинин. Хистоните заедно с хроматина на ядрото формират хромозоми - най-важните структури на наследствеността на клетките. Тези протеини участват в процесите на транскрипция и транслация. Амфифилните протеини са широко представени в клетъчните мембрани, образувайки двупластов липопротеин. Така, след като изучихме горните групи комплексни протеини, бяхме убедени, че техните физикохимични свойства се дължат на структурата на протеиновия компонент и протезните групи.

Някои сложни протеини на клетъчните мембрани са в състояние да разпознават различни химични съединения, например антигени, и да реагират на тях. Това е сигнална функция на протеините, тя е много важна за процесите на селективна абсорбция на вещества, идващи от околната среда и за нейната защита.

Гликопротеини и протеогликани

Те са комплексни протеини, които се различават в биохимичния състав на протезните групи. Ако химическите връзки между протеиновия компонент и въглехидратната част са ковалентно-гликозидни, такива вещества се наричат ​​гликопротеини. Апоензимите са представени от молекули на моно- и олигозахариди, примери за такива протеини са протромбин, фибриноген (протеини, участващи в коагулацията на кръвта). Кортико- и гонадотропни хормони, интерферони, мембранни ензими са също гликопротеини. В протеогликановите молекули, протеиновата част е само 5%, останалата част е в протетичната група (хетерополизахарид). Двете части са свързани чрез гликозидната връзка на групата ОН-треонин и аргинин и групата NH2-глутамин и лизин. Молекулите на протеогликаните играят много важна роля в метаболизма на водата и солта на клетките. По-долу е дадена таблица със сложни протеини, изследвани от нас.

металопротеините

Тези вещества съдържат в техните молекули йони от един или няколко метала. Да разгледаме примери за сложни протеини, принадлежащи към гореспоменатата група. Това са главно ензими, като например цитохромна оксидаза. Той се намира на кристаите на митохондриите и се активира синтеза на АТР. Ферин и трансферин - протеини, съдържащи железни йони. Първият ги депозира в клетките, а вторият е транспортен протеин от кръв. Друг металопротеин е алфа-амелаза, съдържа калциеви йони, който е включен в състава на слюнката и панкреатичен сок, участващи в разцепването на нишесте. Хемоглобинът е както металопротеин, така и хромопротеин. Той действа като транспортен протеин, носещ кислород. В резултат се образува оксимемоглобиново съединение. При вдишване на въглероден окис, наричан по друг начин въглероден монооксид, неговите молекули образуват много стабилно съединение с хемоглобин на еритроцитите. Той бързо се разпространява до органите и тъканите, причинявайки отравяне на клетките. В резултат на това при продължително вдишване на въглероден оксид идва смъртта от задушаване. Хемоглобинът частично понася и въглероден диоксид, образуван в процесите на катаболизъм. С потока на кръвта, въглеродният диоксид навлиза в белите дробове и бъбреците и от тях във външната среда. В някои ракообразни и мекотели транспортен протеин, който прехвърля кислород, е хемоцианин. Вместо желязо съдържа медни йони, така че кръвта на животното не е син, а червено.

Функции на хлорофила

Както споменахме по-рано, сложните протеини могат да образуват комплекси с органични вещества, оцветени в пигменти. Техният цвят зависи от хромоформите, които селективно абсорбират определени спектри на слънчевата светлина. В клетките на растенията има зелени пластиди - хлоропласти, съдържащи пигментния хлорофил. Състои се от магнезиеви атоми и многовалентен алкохол фитол. Те са свързани с протеинови молекули, а самите хлорпласти съдържат тилакоиди (плаки) или мембрани, свързани в купчинки - гранули. Те съдържат фотосинтетични пигменти - хлорофили - и допълнителни каротеноиди. Ето всички ензими, използвани във фотосинтетичните реакции. По този начин, хромопротеините, към които принадлежи и хлорофилът, изпълняват най-важните функции в метаболизма, а именно в реакциите на асимилация и дисимилация.

Вирусни протеини

Те съдържат представители на не-клетъчни форми на живот, които са част от Кралство Вир. Вирусите нямат собствен апарат за синтезиране на протеин. Нуклеинови киселини, ДНК или РНК могат да причинят синтезата на само-частици от самата клетка, заразена с вируса. Простите вируси се състоят само от протеинови молекули, компактно сглобени в структури от спирална или полиедрена форма, като тютюнев мозаечен вирус. Комплексните вируси имат допълнителна мембрана, която образува част от плазмената мембрана на клетката гостоприемник. Той може да включва гликопротеини (вирус на хепатит В, вируса на едра шарка). Основната функция на гликопротеините е разпознаването на специфични рецептори на мембраната на клетката гостоприемник. Допълнителните пликове на вируса също включват ензимни протеини, които осигуряват ДНК редукция или РНК транскрипция. От изложеното по-горе можем да направим следното заключение: протеините на обвивките на вирусните частици имат специфична структура, в зависимост от мембранните протеини на клетката гостоприемник.

В тази статия ние направихме охарактеризиране на комплексните протеини, тяхната структура и функции в клетките на различни живи организми.