Кинетика на ензимните реакции - описание, характеристики и таблица

Кинетиката на ензимните реакции се разглежда в произведенията на Menten и Michaelis. В детайли, учените са описали този въпрос в уравнението на ензим-субстрата комплекс.

дефиниция

Кинетика на ензимни реакции се считат в науката на ензими, които изследва зависимостта на скоростта на този процес на химическите характеристики на субстрата, околната среда, външните фактори, влияещи върху хода на химична реакция.

При значителна концентрация на субстрата, това няма да повлияе на скоростта на процеса.

Специфичност на просмукването

Ензимната активност се анализира при значителни концентрации на субстрати (нулев ред химичен процес). При такива условия промяната в скоростта на процеса ще бъде повлияна само от количеството на ензима.

Кинетиката на ензимните реакции в живите клетки има някои отличителни характеристики. Ензимите в тях не се отнасят до пълната сила. При прекомерно количество субстрат, което е възможно при експериментални условия, скоростта на реакцията ще бъде пропорционална на количеството на ензима. При значително увеличение на този показател се наблюдава нарушение на тази пропорционалност.

Ефектът на модулаторите върху ензимите

Кинетиката на ензимните реакции обяснява линейното нарастване на скоростта на процеса с увеличаване на съдържанието на субстрата. При прекомерно повишаване на концентрацията се наблюдава намаляване на субстрата и бързината на химичния процес намалява.

Кинетиката на ензимните реакции потвърждава зависимостта на ензимната активност от рН на средата, спецификата на ензима и неговото количество. Веществата, които влияят върху хода на такава реакция, се наричат ​​модулатори или ефектори. Те са разделени на инхибитори и активатори, които спомагат за забавянето или ускоряването на определен процес.

Основите на кинетиката на ензимните реакции позволяват да се разбере напълно същността на ефекта от тези вещества. Някои от тях се считат за естествени регулатори на метаболитния процес. Има различни видове модулатори на ензимната активност, които се различават един от друг в механизма на действие и структура.

Опции за активиране

Каква е характеристиката на кинетиката на ензимните реакции? Биохимията разглежда жлъчните киселини, металните йони, анионите като активатори. Има ситуации, при които едно вещество по отношение на един ензим ще действа като активатор, а в друг случай е инхибитор. Специфични активатори за откриване на ензими са метални йони.

Те могат да стимулират процеса на прикрепване към ензима на субстрата, да участват във формирането на неговата третична структура или да действат като част от активния център.

Каква е кинетиката на ензимните реакции? Накратко може да се отбележи, че катиони от много метали са задължителни компоненти, необходими за пълното действие на много ензими. За някои от тях са необходими няколко различни йони наведнъж. Например, за АТРаза, която произвежда йонен транспорт през плазмената мембрана, се изискват магнезиеви, натриеви и калиеви йони.

Металите могат да бъдат в протезната група ензими. Например желязото се счита за важен компонент на каталазата в състава на порфириновите съединения. Кобалтът е част от протетичната група на метилмалонил изомеразата и хомоцистеин трансферазата, а манганът е необходим за активирането на изоцитратна дехидрогеназа. Има група ензими, които се активират от сАМР. Такива ензими се наричат ​​протеин кинази. Състои се от две подразделения:

• Каталитичната, която съдържа активния център;
• Регулаторният център, където се намира сАМР свързващият център.

Само при взаимодействието на регулаторния център на ензима и c-AMP той придобива активност.

Кинетиката на ензимните реакции: константата на Михалис, условията на просмукване, се разглеждат подробно във физическата химия.

Характеристики на ензимите

Те са компактни молекули, имат относителна молекулна маса 104, диаметър 20А. Ензимите, които са част от глобуларните протеини, се образуват, когато пептидните връзки на 20 аминокиселинни остатъка се определят от съединението.

Вътрешната структура на ензимите в биохимията се характеризира с четири вида структури:

• първичният е свързан с генетичен код;
• вторичната структура характеризира спиралната верига;
• третичното определя пространственото полагане на спиралата на полипептидната верига;
• кватернерна е свързана със свързването на глобули в активен олигомерен ензим.

Специфичност на процесите с един субстрат

Кинетиката на ензимните реакции на уравнението на Michaelis-Menten обяснява връзката между скоростта и концентрацията на субстрата.

През 1903 г. Хенри признава, че ензимът със субстрат образува междинно съединение. Ако самият ензим е Е, субстрат S, тогава междинният продукт ще има формата ES.
Л. Михаелис използва за анализ на кинетиката на този процес механизъм, който включва два етапа: обратим, необратим.

Кинетичните уравнения на тези два процеса имат доста сложна форма. За тяхното решение се използват стационарни концентрации. Скоростта на приготвяне на междинното съединение е описана в закона на действащите маси, свързва началните концентрации на субстрата и ензима, текущите индекси, както и концентрациите на междинния и реакционния продукт.

Характеристики на решението

Какви са основните кинетики на ензимните реакции? Използваната таблица във физическата химия позволява решаване на системата от уравнения в следните случаи:

• с намаляване на концентрацията на изходните материали;
• когато количеството на продукта е превишено в сравнение с междинния комплекс.

За ензимните процеси съотношението на скоростите, при които втората константа е значително по-голяма от стойността на първата, е изпълнена. Причината е нестабилността на междинното съединение, неговата несъществена концентрация.

Съгласно решението на IUPAC, константата, позволяваща да се опише кинетиката на химичния процес, се нарича Михалис константа.

Линейната зависимост на началната скорост върху концентрацията на субстрата се потвърждава експериментално.

Физическото значение на константата на Михалис

За да отговорите на този въпрос, вземете концентрацията на субстрата, при която ензимът проявява половината от своята активност. Константата на Михалис има същото измерение като началната концентрация на субстрата: мол / литър.

Числените параметри на дадена постоянна стойност варират от 10 -2 до 10 8 М. В хода на експерименталните изследвания е установено, че константата на Michaelis е функция на температурата. Това зависи от наличието на други вещества, които изпълняват в процеса ролята на активатора или инхибитора.

Специален случай

Ако в хода на процеса се достигне състояние, при което се наблюдават еднакви константи, равновесието се установява в системата. Това дава възможност при анализа на ензимните процеси да се приложи сближаване на квази-равновесните концентрации.

В резултат на това изразът за константа на Michaelis е значително опростен, характеризира афинитета на ензима към използвания субстрат.

Инхибиране на ензимните процеси

Като такива вещества са реагенти, които, когато са въведени в реакционната система, значително намаляват скоростта на взаимодействие. За ензимната катализа изисква preadsorption субстрат, неговата точна ориентация по отношение на активните групи на каталитичното място и да инхибира само конвенционален свързващ инхибитор може да ограничи някои фрагменти от частта на адсорбция.

Свойствата на инхибиторите на съединението могат да се проявяват чрез образуване на силни комплекси (цианиди), както и чрез действие върху карбонилна група с денатуриране на протеини.

Видове инхибиране

Ефектът от забавянето на химичното взаимодействие се наблюдава по няколко причини:

• Инхибиторът се конкурира за активния център със субстрата, създавайки неактивен център с ензима. В случай на растеж на концентрацията на субстрата се възстановява активността в разтвора на самия ензим.
• Инхибиторът се свързва с друга част от протеиновата молекула, образувайки неактивен комплекс. Ензимът възстановява първоначалната си активност под въздействието на други вещества, без да се засяга субстрата.

Скоростта на процеса е свързана с скоростта на образуване на крайния продукт чрез концентрации, константата на Михалис. Последната стойност може да бъде определена графично, както и изразена математически от формулата. При неактивен комплекс, инхибиторът не пречи на реакцията между ензима и субстрата, но значително намалява скоростта на процеса.

По време на статистическата обработка на експерименталните данни беше възможно да се разкрият основните параметри за неконкурентно инхибиране, за да се докаже връзката между величината на скоростта и индексите на концентрацията.

Кинетиката на химичните процеси включва описание на характеристиките на всички етапи на химическите процеси, използващи постоянни величини, уравнението на Michaelis-Menten. В хода на експерименталните изследвания се установява връзка между скоростта на ензимния процес и промяната в концентрацията на реакционния продукт или изходния субстрат.

В допълнение се установява връзката на скоростта с естеството на ензима. От неговите характеристики зависи активността, специфичното поведение в хода на взаимодействието. Мярка за ензимна активност е една стандартна единица, която характеризира количеството ензим, който катализира превръщането в μmol от изходния субстрат на минута.

Ензимите се използват широко в съвременната медицина, скоростта им определя скоростта на дефиниране на проблема, както и качеството на медицинската диагностика на пациента.