Биохимия на ензимите. Структура, свойства и функции

Милиони химични реакции се случват в клетката на всеки жив организъм. Всеки от тях е от голямо значение, затова е важно да се поддържа скоростта на биологичните процеси на високо ниво. Почти всяка реакция се катализира от ензима. Какви са ензимите? Каква е тяхната роля в клетката?

Ензими. дефиниция

Терминът "ензим" идва от латинския фермент - квас. Те могат да се наричат ​​и ензими от гръцки en zyme - "в мая".

Ензимите са биологично активни вещества, така че всяка реакция, която се случва в клетката, не се осъществява без тяхното участие. Тези вещества действат като катализатори. Съответно всеки ензим има две основни свойства:

1) Ензимът ускорява биохимичната реакция, но не се консумира.

2) Величината на равновесната константа не се променя, а само ускоряването на тази стойност се ускорява.

Ензимите ускоряват биохимичните реакции на хиляда, а в някои случаи и на милион пъти. Това означава, че в отсъствието на ензимен апарат, всички вътреклетъчни процеси практически ще спрат и самата клетка ще умре. Следователно ролята на ензимите като биологично активни вещества е голяма.

Разнообразието от ензими позволява различни начини за регулиране на метаболизма на клетката. Във всяка каскада на реакциите участват много ензими от различни класове. Биологични катализатори Поради специфичната конформация на молекулата, те са силно селективни. Тъй като ензимите в повечето случаи са с протеинова природа, те са в терциерна или кватернерна структура. Това отново се обяснява със спецификата на молекулата.

Функции на ензимите в клетката

Основната задача на ензима е ускоряването на съответната реакция. Всяка каскада от процеси, от разграждането на водороден пероксид до гликолиза, изисква наличието на биологичен катализатор.

Правилната работа на ензимите се постига с висока специфичност за определен субстрат. Това означава, че катализаторът може да ускори само определена реакция и не повече, дори много сходни. По степента на специфичност се различават следните групи ензими:

1) Ензими с абсолютна специфичност, когато се катализира само една единствена реакция. Например, колагеназата разцепва колаген, а малтазата разделя малтозата.

2) Ензими с относителна специфичност. Това включва вещества, които могат да катализират определен клас реакции, например, хидролитично разцепване.

Работата на биокатализатора започва от момента на прикрепяне на активния му център към субстрата. В същото време те говорят за допълнително взаимодействие като заключване и ключ. Тук има предвид пълното съвпадение на формата на активния център със субстрата, което прави възможно ускоряването на реакцията.

Следващият етап се състои в хода на самата реакция. Неговата скорост се увеличава поради въздействието на ензимния комплекс. В крайна сметка получаваме ензима, който се свързва с продуктите на реакцията.

Крайният етап е отделяне на реакционните продукти от ензима, след което активният център отново става свободен за следващата работа.

Схематично, работата на ензима на всеки етап може да бъде написана, както следва:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, където S е субстрат, Е е ензим и Р е продукт.

Класификация на ензимите

В човешкото тяло можете да намерите огромен брой ензими. Всички познания за техните функции и работа са систематизирани и в резултат на това се очертава единна класификация, благодарение на която е лесно да се определи какъв конкретен катализатор е предназначен. Тук са 6 основни класа ензими, както и примери за някои подгрупи.

1. Оксидоредуктаза.

Ензимите от този клас катализират окислително-редукционни реакции. Общо са идентифицирани 17 подгрупи. Оксидоредуктазите обикновено имат небелтъчна част, представлявана от витамин или хема.

Сред оксидоредуктазите често съществуват следните подгрупи:

а) Дехидрогенази. Biochemistry-дехидрогеназа ензим се отцепване водородни атоми и прехвърлянето на друг субстрат. Тази подгрупа най-често се среща при реакции на дишане, фотосинтеза. Като част от дехидрогеназа е задължително да присъства под формата на коензим NAD / NADH или флавопротеини FAD / FMN. Често има метални йони. Примерите включват ензими като tsitohromreduktazy, пируват дехидрогеназа, изоцитрат дехидрогеназа, а също и много чернодробните ензими (лактат дехидрогеназа, глутамат дехидрогеназа, и така нататък. D.).

b) Оксидаза. Редица ензими катализират добавянето на кислород към водород, в резултат на което реакционните продукти могат да бъдат вода или водороден пероксид (Н₂0, Н₂0₂). Примери за ензими: цитохромна оксидаза, тирозиназа.

в) Пероксидази и каталази - ензими, катализиращи разграждането на Н₂О₂ върху кислород и вода.

г) Оксигенази. Тези биокатализатори ускоряват прикрепването на кислорода към субстрата. Допаминов хидроксилазата е един пример за такива ензими.

2. Трансферази.

Задачата на ензимите от тази група е прехвърлянето на радикали от донорното вещество към приемащата субстанция.

а) Метилтрансферази. ДНК метилтрансферазите са основните ензими, които контролират процеса на репликация ДНК. метилиране нуклеотидът играе важна роля в регулирането на нуклеиновата киселина.

b) Ацилтрансферази. Ензимите от тази подгрупа пренасят ациловата група от една молекула в друга. Примери ацилтрансферази: лецитин-холестерол ацилтрансфераза (носи функционална група с мастна киселина на холестерол), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (ацилна група се прехвърля в лизофосфатидилхолин).

в) Аминотрансферазите са ензими, които участват в превръщането на аминокиселини. Примери за ензими: аланин аминотрансфераза, която катализира синтеза на аланин от пируват и глутамат чрез амин трансфер.

г) Фосфотрансфераза. Ензимите от тази подгрупа катализират добавянето на фосфатна група. Друго име за фосфотрансферазите, киназите, е много по-често. Примерите включват ензими като хексокинази и аспартат кинази, които придават фосфорни остатъци до хексози (най-често до глюкоза) и съответно до аспарагинова киселина.

3. Хидролази - клас ензими, които катализират разцепването на връзки в молекулата с последващо добавяне на вода. Веществата, принадлежащи към тази група, са основните ензими на храносмилането.

а) Естерази - разкъсват етерните връзки. Пример за това са липазите, които разграждат мазнините.

б) гликозидази. Биохимията на ензимите от тази серия се състои в унищожаване на гликозидни връзки на полимери (полизахариди и олигозахариди). Примери: амилаза, захароза, малтаза.

в) Пептидази - ензими, които катализират разпадането на протеините до аминокиселини. Пептидазите включват ензими като пепсини, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза.

d) Амидази - разцепващи амидни връзки. Примери: аргиназа, уреаза, глутаминаза и т.н. Много амидазни ензими се срещат в орнитин цикъл.

4. Лизисите са ензими, подобни на функциите на хидролазите, обаче, когато се разделят връзките в молекулите, водата не се изразходва. Ензимите от този клас винаги имат небелтъчна част, например под формата на витамини В1 или В6.

а) Декарбоксилаза. Тези ензими действат върху С-С връзката. Примери са глутаматдекарбоксилаза или пируват декарбоксилаза.

б) Хидратази и дехидратази са ензими, които катализират реакцията на разцепване на С-О връзки.

в) Амидин-лиаза - унищожава връзката С-N. Пример: аргинин сукцинатна лиаза.

d) Р-О-лиаза. Такива ензими като правило разцепват фосфатната група от субстратното вещество. Пример: аденилат циклаза.

Биохимията на ензимите се основава на тяхната структура

Възможностите на всеки ензим се определят от индивида, само от присъщата му структура. Всеки ензим е преди всичко протеин и неговата структура и степен на сгъване играят решаваща роля при определянето на неговата функция.

Всеки биокатализатор се характеризира с наличието на активен център, който на свой ред е разделен на няколко независими функционални зони:

1) Каталитичният център е специален регион на протеина, през който ензимът е прикрепен към субстрата. В зависимост от конформацията на протеиновата молекула, каталитичният център може да приеме разнообразна форма, която трябва да съответства на субстрата по същия начин като заключването на ключа. Такава сложна структура обяснява защо ферментационен протеин е в третично или кватернерно състояние.

2) Адсорбционен център - служи като "държател". Тук, на първо място, има връзка между молекулата на ензима и молекулата на субстрата. Обаче връзките, които образуват адсорбционния център, са много слаби и поради това каталитичната реакция на този етап е обратима.

3) Алостеричните центрове могат да бъдат разположени както в активния център, така и в цялата повърхност на ензима като цяло. Тяхната функция е регулирането на ензима. Регулирането се осъществява с помощта на молекули на инхибитор и молекули на активатор.

Активаторните протеини, които се свързват с молекулата на ензима, ускоряват работата си. Инхибитори, напротив, да инхибират каталитична активност, и това може да възникне по два начина: или молекулата се свързва към алостеричен център региона на активния център на ензима (конкурентно инхибиране) или е прикрепен към друга област на протеина (неконкурентно инхибиране). Конкурентно инхибиране се счита за по-ефективно. След този начин затворено пространство за субстрата да се свърже към ензима, и този метод е възможно само в случай на практически пълно съвпадение на молекулата на инхибитор и образуват активен център.

Ензимът често се състои не само от аминокиселини, но и от други органични и неорганични вещества. Съответно, апоензимът се изолира - протеиновата част, коензимът е органичната част и кофактора е неорганичната част. Коензимът може да бъде представен чрез язви, мазнини, нуклеинови киселини, витамини. На свой ред, кофакторът е най-често помощните метални йони. Активността на ензимите се определя от неговата структура: допълнителните вещества в състава променят каталитичните свойства. Различните видове ензими са резултат от комбинирането на всички горепосочени фактори на образуване на комплекс.

Регулиране на ензимите

Ензимите като биологично активни вещества не винаги са необходими за организма. Биохимията на ензимите е такава, че те могат да повредят жива клетка в случай на прекомерна катализа. За да се предотврати вредното въздействие на ензимите върху организма, е необходимо някак си да се регулира тяхната работа.

Тъй като ензимите са подобни на протеини, лесно се разграждат при високи температури. Процесът на денатуриране е обратим, но може значително да повлияе на работата на веществата.

рН също играе важна роля в регулирането. Най-високата активност на ензимите, като правило, се наблюдава при неутрални стойности на рН (7.0-7.2). Също така има ензими, които работят само в кисела среда или само в алкални. По този начин ниското рН се поддържа в клетъчните лизозоми, при които активността на хидролитичните ензими е максимална. В случай на случайно навлизане в цитоплазмата, където средата е по-близо до неутрална, тяхната активност ще намалее. Тази защита срещу "самосъхранение" се основава на характеристиките на хидролазите.

Заслужава да се отбележи значението на коензима и кофактора в състава на ензимите. Наличието на витамини или метални йони значително влияе върху функционирането на определени специфични ензими.

Номенклатура на ензимите

Всички ензими на тялото се наричат, в зависимост от принадлежността им към някой от класовете, както и върху субстрата, с който реагират. Понякога систематична номенклатура използването в името не е едно, а две субстрати.

Примери за наименованието на някои ензими:

1. Ензими на черния дроб: лактат-дехидрогеназа, глутамат-дехидрогеназа.
2. Пълното системно наименование на ензима е лактат-NAD + -хидроксидоредуктаза.

Запазени и тривиални имена, които не спазват правилата на номенклатурата. Примери са храносмилателни ензими: трипсин, химотрипсин, пепсин.

Процес на синтез на ензими

Функциите на ензимите се определят на генетично ниво. Тъй като молекулата като цяло е протеин, синтезата именно я повтаря процесите на транскрипция и транслация.

Синтезът на ензими става по следната схема. Първо, информацията за желания ензим се чете от ДНК, което води до образуване на иРНК. Матричната РНК кодира всички аминокиселини, които съставят ензима. Регулирането на ензимите може да се случи на нивото на ДНК: ако продуктът от катализираната реакция е достатъчен, транскрипцията на гена престава и обратно, ако възникне необходимост от продукт, процесът на транскрипция става активен.

След като мРНК се освобождава в цитоплазмата на клетката, започва следващият етап - превод. На рибозомите на ендоплазмения ретикулум се синтезира първична верига, състояща се от аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки. Въпреки това, протеиновата молекула в първичната структура все още не може да изпълни ензимните си функции.

Активността на ензимите зависи от структурата на протеина. На един и същ EPS, протеинът е усукан, което води до образуването на вторична и след това на третична структура. Синтезата на някои ензими вече спира на този етап, за да активира каталитичната активност, често е необходимо да се добави коензим и кофактор.

В определени области на ендоплазмения ретикулум, органичните компоненти на ензима се свързват: монозахариди, нуклеинови киселини, мазнини, витамини. Някои ензими не могат да работят без наличието на коензим.

Кофакторът играе решаваща роля в образованието кватернерна структура на протеина. Някои функции на ензимите са достъпни само когато протеинът достигне организацията на домейна. Следователно, за тях присъствието на кватернерна структура е много важно, при което металният йон е свързващата връзка между няколко глобула на протеина.

Много форми на ензими

Има ситуации, при които е необходимо да има няколко ензими, които катализират същата реакция, но се различават помежду си при някои параметри. Например, един ензим може да работи при 20 градуса, но при 0 градуса той вече не може да изпълнява функциите си. Какво трябва да прави един жив организъм в подобна ситуация при ниски температури на околната среда?

Този проблем лесно се разрешава чрез наличието на няколко ензима, които катализират същата реакция, но действат при различни условия. Има два вида множество форми на ензими:

1. Изоензими. Такива протеини са кодирани от различни гени, се състоят от различни аминокиселини, но катализират същата реакция.
2. Вярно множество формуляри. Тези протеини се транскрибират от същия ген, обаче, върху рибозомите, пептидите се модифицират. На изхода се получават няколко форми на същия ензим.

В резултат на това първият вид множество форми се формира на генетично ниво, когато вторият тип е пост-транслационен.

Значението на ензимите

Използването на ензими в медицината се свежда до производството на нови лекарства, при които веществата вече са в правилните количества. Учените все още не са намерили начин да стимулират синтеза на липсващи ензими в тялото, но днес лекарствата се използват широко, които временно могат да запълнят недостига си.

Различните ензими в клетката катализират голям брой реакции, свързани с поддържането на жизнената активност. Един от тези енмоми е представителите на нуклеазната група: ендонуклеаза и екзонуклеаза. Тяхната работа е да поддържат постоянно ниво на нуклеинови киселини в клетката, да отстраняват увредената ДНК и РНК.

Не забравяйте за феномена на кръвосъсирването. Като ефективна мярка за защита, този процес се контролира от редица ензими. Основната е тромбин, който прехвърля неактивния протеин фибриноген към активен фибрин. Нейните нишки създават вид мрежа, която запушва мястото на повреда на кораба, като по този начин предотвратява прекомерната загуба на кръв.

Ензимите се използват при винопроизводството, пивоварството, получаване на много ферментирали млечни продукти. Дрождите могат да се използват за производство на алкохол от глюкоза, обаче екстракт от тях е достатъчен за успешното протичане на този процес.

Интересни факти, за които не знаехте

- Всички ензими на тялото имат огромна маса - от 5000 до 1000 000 Da. Това се дължи на наличието на протеин в молекулата. За сравнение, молекулното тегло на глюкозата е 180 Da, а въглеродният диоксид е само 44 Da.

- Към днешна дата са намерени повече от 2000 ензими, открити в клетките на различни организми. Повечето от тези вещества обаче все още не са напълно разбрани.

- Активността на ензимите се използва за получаване на ефективни прахове за детергенти. Тук ензимите изпълняват същата роля както в организма: те разрушават органичните вещества и това свойство помага в борбата срещу петна. Препоръчва се използването на подобен почистващ препарат при температура, не по-висока от 50 градуса, в противен случай може да възникне процес на денатуриране.

- Според статистиката 20% от хората по света страдат от липсата на ензими.

- По отношение на свойствата на ензимите, познати от дълго време, но едва през 1897 г. хората осъзнават, че за да ферментират захарта в алкохола, не можете да използвате самата мая, а екстракта от клетките.